효소란? 인체에서 효소의 역할. 효소와 인체에서의 역할 효소의 구조 및 작용 기전

효소가 없으면 신체는 모든 중요한 대사 과정과 건강한 소화를 위해 단백질 분자가 필요하기 때문에 사람이 생존할 수 없습니다.

인체의 효소는 단백질 구조를 가지고 있습니다. 그것들을 모든 신진 대사 과정의 기능을 보장하는 인체의 촉매로 상상할 수 있습니다. 그들은 수많은 생화학 반응을 자극하고 신체가 음식에서 필요한 영양소를 얻도록 합니다.

행동의 메커니즘

효소는 영양소를 신체에서 사용할 수 있도록 분해합니다. 결과적으로 음식의 영양소가 몸에 도입됩니다.

사실, 효소는 매우 똑똑합니다! 신체에 있는 10,000가지 다른 유형의 효소는 각각 특정 기능을 가지고 있습니다. 즉, 특정 기질에 작용합니다. 따라서 단백질 소화 효소는 단백질을 독점적으로 소화하고 지방을 용해하지 않습니다.

기능을 변경하기 위해 효소는 다른 기질과 잠시 결합하여 효소-기질 복합체를 생성할 수 있습니다. 그런 다음 원래 구조로 돌아갑니다.

신체의 주요 효소 그룹

효소는 소화 효소, 영양 효소, 대사 효소의 세 가지 범주로 나뉩니다. 소화 및 대사 효소는 신체 자체에서 생성되지만 신체는 인간이 날 음식을 섭취함으로써 식품 효소를 받습니다.

1. 소화기. 이 단백질은 췌장, 위, 소장 및 입안의 침샘에서 생성됩니다. 거기에서 그들은 식품 분자를 기본 빌딩 블록으로 분리하여 대사 과정에 대한 가용성을 보장합니다.

많은 소화 효소 생산에 특히 중요한 기관은 췌장입니다. 탄수화물을 단순당으로 만드는 아밀라아제, 지방에서 글리세롤과 단순 지방산을 만드는 리파아제, 단백질에서 아미노산을 만드는 프로테아제를 생산합니다.

2. 음식. 이 효소 그룹은 날것의 신선 식품에서 발견됩니다. 식품 효소는 소화 효소 역할을 합니다. 이점: 음식의 소화를 직접적으로 돕습니다.

신선한 과일과 생야채를 섭취하면 체내의 식품 효소가 식품의 최대 70%를 소화합니다. 열은 그것들을 파괴하므로 음식을 생으로 먹는 것이 중요합니다. 다양한 효소의 공급을 보장하기 위해 가능한 한 다양해야 합니다.

바나나, 파인애플, 무화과, 배, 파파야, 키위에 특히 풍부합니다. 야채 중에는 브로콜리, 토마토, 오이, 호박이 눈에 띕니다.

3. 대사. 이 효소 그룹은 세포, 기관, 뼈 및 혈액에서 생성됩니다. 그들의 존재 덕분에 심장, 신장 및 폐가 작동할 수 있습니다. 대사 효소는 음식에서 영양소가 효과적으로 공급되도록 합니다.

따라서 비타민, 미네랄, 식물 영양소 및 호르몬을 신체에 전달합니다.

피부에 미치는 영향

열심히 일하는 효소 생체촉매는 체내에서 뿐만 아니라 외부에서도 도움을 줍니다. 여드름으로 고생하거나 피부가 민감한 사람들은 도움을 받으면 외모를 개선할 수 있습니다. 프로세스 속도를 높이기 위해 특수 효소 껍질이 사용됩니다. 그들은 일반적으로 과일 효소로 구성됩니다.

이러한 절차는 죽은 피부 세포를 제거하고 과도한 피지를 제거합니다. 효소 껍질은 자유롭게 판매되며 피부에 매우 부드럽습니다. 그러나 일주일에 한 번 이상 사용해서는 안됩니다.

효소(효소)는 세포에서 화학 반응을 가속화하는 생물학적 활성 유기 물질인 특정 단백질입니다. 신체에서 효소의 큰 역할. 반응 속도를 10배 이상 높일 수 있습니다. 그것은 단순히 세포의 정상적인 기능에 필요합니다. 그리고 효소는 모든 반응에 관여합니다.

가장 원시적인 미생물을 포함한 모든 생명체의 몸에서 효소가 발견되었습니다. 효소는 촉매 활성으로 인해 신체 시스템의 정상적인 기능에 매우 중요합니다.

신체의 주요 효소

인체의 생명은 세포에서 일어나는 수천 가지 화학 반응을 기반으로 합니다. 그들 각각은 생체 촉매 또는 효소와 같은 특수 촉진제의 참여로 수행됩니다.

효소는 살아있는 유기체에서 일어나는 거의 모든 생화학 반응에서 촉매 역할을 합니다. 2013년까지 5,000개 이상의 다른 효소가 기술되었습니다.

현대 과학은 약 2,000개의 생체 촉매를 알고 있습니다. 소위 말하는 것에 집중합시다. 핵심 효소 . 여기에는 유기체의 삶에 가장 필수적인 생체 촉매가 포함되며, 그 "파손"은 일반적으로 질병의 발생으로 이어집니다. 우리는 이 효소가 건강한 신체에서 어떻게 작용하고 인간 질병의 과정에서 어떤 일이 일어나는가라는 질문에 답하기 위해 노력합니다.

모든 생물(우리 몸의 세포를 구성하는 모든 구성 요소와 모든 효소가 이로부터 구성됨)의 기초를 형성하는 가장 중요한 생체 고분자는 단백질 성질을 가지고 있는 것으로 알려져 있습니다. 차례로, 단백질은 단순한 질소 화합물(화학 결합으로 연결된 아미노산), 펩티드 결합으로 구성됩니다. 신체에는 물 분자를 부착하여 이러한 결합을 분리하는 특수 효소가 있습니다(가수분해 반응). 이러한 효소를 펩타이드 가수분해효소라고 합니다. 그들의 영향으로 아미노산 사이의 화학 결합은 단백질 분자에서 끊어지고 단백질 분자의 조각이 형성됩니다 - 펩티드는 다른 수의 아미노산으로 구성됩니다. 생물학적 활성이 높은 펩티드는 신체에 중독을 일으킬 수도 있습니다. 결국, 펩타이드 가수분해효소에 노출되면 펩타이드는 생물학적 활성을 잃거나 상당히 감소시킵니다.

1979년 VN Orekhovich 교수와 그의 학생들은 이전에 생화학자들에게 알려지지 않은 펩티드 가수분해효소 중 하나의 물리적, 화학적 및 촉매적 특성을 발견하고 순수한 형태로 분리하고 자세히 연구했습니다. 이제 그것은 효소 카르복시카텝신의 이름으로 국제 목록에 포함되어 있습니다. 연구를 통해 건강한 신체에 카르복시카텝신이 필요한 이유와 구조의 특정 변화로 인해 발생할 수 있는 문제에 대한 답에 더 가까워질 수 있었습니다.

카르복시카텝신은 혈압을 높이는 지오텐신 B 펩타이드의 형성과 반대로 혈압을 낮추는 성질을 가진 또 다른 펩타이드인 브래디키닌의 파괴에 모두 관여하는 것으로 밝혀졌다.

따라서 카르복시카텝신은 신체의 가장 중요한 생화학적 시스템 중 하나인 혈압 조절 시스템의 작업에 관여하는 핵심 촉매인 것으로 밝혀졌습니다. 카르복시카텝신의 활성이 높을수록 지오텐신 II의 농도는 높아지고 브래디키닌의 농도는 낮아져 혈압이 상승하게 됩니다. 고혈압을 앓고 있는 사람들에게서 혈액 내 카르복시-카텝신의 활성이 증가하는 것은 놀라운 일이 아닙니다. 이 지표의 정의는 의사가 치료 조치의 효과를 평가하고 질병의 경과를 예측하는 데 도움이 됩니다.

인체에서 직접 카르복시텝신의 작용을 억제하여 혈압을 낮추는 것이 가능합니까? 우리 연구소에서 수행된 연구에 따르면 자연에는 가수분해되지 않고 카르복시카텝신에 결합할 수 있는 펩티드가 있어 고유 기능을 수행하는 능력을 박탈할 수 있습니다.

현재, 고혈압 퇴치의 새로운 치료제로 사용될 것으로 예상되는 카르복시카텝신의 인공 차단제(억제제) 합성에 대한 작업이 진행 중입니다.

인체에서 질소 물질의 생화학적 변형과 관련된 다른 중요한 핵심 효소에는 아민 산화효소가 있습니다. 그것들이 없으면 신경 자극의 많은 화학적 전달 물질 인 신경 전달 물질이 속하는 소위 생체 아민의 산화 반응을 할 수 없습니다. 아민 산화효소의 분해는 중추 및 말초 신경계의 기능 장애로 이어집니다. 아민 산화효소의 화학적 차단제는 예를 들어 우울증 상태에서 치료제로 임상 실습에서 이미 사용되고 있습니다.

아민 산화 효소의 생물학적 기능을 연구하는 과정에서 이전에 알려지지 않은 특성을 발견하는 것이 가능했습니다. 이 효소 분자의 특정 화학적 변화는 촉매 특성의 질적 변화를 동반한다는 것이 밝혀졌습니다. 따라서 생체 모노아민(예: 잘 알려진 신경 전달 물질인 노르아드레날린, 세로토닌, 도파민)을 산화시키는 모노아민 산화효소는 산화제 처리 후 고유한 특성을 부분적으로 상실합니다. 그러나 다른 한편으로 그들은 세포의 생명에 필요한 디아민, 일부 아미노산과 아미노당, 뉴클레오티드 및 기타 질소 화합물을 파괴하는 질적으로 새로운 능력을 발견했습니다. 또한 시험관(연구원들이 정제된 효소 제제를 실험하는 경우)뿐만 아니라 다양한 병리학적 과정을 미리 모델링한 동물의 체내에서도 모노아민 산화효소를 형질전환시키는 것이 가능하다.

인체의 세포에서 모노아민 산화효소는 생물학적 막의 구성에 포함됩니다. 즉, 세포막 역할을 하고 각각을 특정 반응이 일어나는 별도의 구획으로 나누는 반투과성 파티션입니다. 생체막은 반액체 상태인 쉽게 산화되는 지방이 특히 풍부합니다. 많은 질병은 생체막에 과도한 양의 지방 산화 생성물이 축적되는 것을 동반합니다. 과도하게 산화 (과산화)되면 막의 정상적인 투과성과 구성을 구성하는 효소의 정상적인 기능을 모두 방해합니다. 이러한 효소에는 모노아민 산화효소가 포함됩니다.

특히, 방사선 손상 동안 지방은 골수, 장, 간 및 기타 기관의 세포의 생체막에서 과산화되며 모노아민 산화효소는 부분적으로 유용한 활성을 잃을 뿐만 아니라 질적으로 새로운 성질을 획득하여 인체에 해로운 몸. 그들은 세포에 필수적인 질소 물질을 파괴하기 시작합니다. 생물학적 활성을 변형시키는 모노아민 산화효소의 특성은 정제된 효소 제제를 사용한 실험과 살아있는 유기체 모두에서 나타납니다. 또한 방사선 손상과의 싸움에 사용되는 치료제도 효소의 질적 변화를 예방하는 것으로 나타났습니다.

이 매우 중요한 특성인 모노아민 산화효소 변형의 가역성은 실험에서 확립되었으며, 이 기간 동안 연구원들은 효소의 변형을 방지할 뿐만 아니라 위반을 제거하고 촉매의 기능을 정상으로 되돌리고 특정 치료를 달성하는 방법을 배웠습니다. 효과.

동물 실험에 대해 이야기하는 동안. 그러나 오늘날에는 아민 산화효소의 활성이 인체, 특히 죽상동맥경화증에서도 변화한다고 믿을 만한 모든 이유가 있습니다. 따라서, 아민 산화효소의 특성과 치료 목적으로 인체 내 활성에 영향을 미치는 데 사용할 수 있는 화학 물질에 대한 연구는 현재 특별한 끈기를 가지고 계속되고 있습니다.

그리고 마지막 예시. 탄수화물이 우리 몸의 삶에서 중요한 역할을 하고 결과적으로 생화학적 변형을 가속화하는 핵심 효소가 무엇인지는 잘 알려져 있습니다. 이러한 촉매에는 우리 연구소에서 발견된 효소 감마-아밀라아제가 포함됩니다. 그는 포도당 분자 사이의 화학 결합 분할에 참여합니다(복잡한 글리코겐 분자가 포도당 분자로 구성됨). 감마-아밀라아제의 선천적 부재 또는 부족은 글리코겐의 정상적인 생화학적 변형을 방해합니다. 어린이의 중요한 기관 세포의 함량이 증가하고 고유 기능을 수행하는 능력을 잃습니다. 이러한 모든 변화는 가장 심각한 질병인 글리코겐증을 특징으로 합니다.

다른 효소도 글리코겐의 생화학적 변형에 관여합니다.

그들의 선천적 결핍은 또한 글리코겐을 유발합니다. 어린이가 어떤 유형의 글리코겐증을 앓고 있는지 적시에 정확하게 인식하려면 (그리고 이것은 치료 방법을 선택하고 질병의 경과를 예측하는 데 중요합니다) 감마를 포함한 여러 효소의 활성을 연구해야 합니다 -아밀라아제. 1970년대 소련 의학 아카데미의 생물 및 의학 화학 연구소에서 개발된 글리코겐증의 감별 실험실 및 화학적 진단 방법은 여전히 임상에서 사용됩니다.

V.Z. 교수에 따르면 고르키나

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살아있는 유기체의 세포에서는 수백만 가지의 화학 반응이 일어납니다. 그들 각각은 매우 중요하므로 생물학적 과정의 속도를 높은 수준으로 유지하는 것이 중요합니다. 거의 모든 반응은 자체 효소에 의해 촉매됩니다. 효소란? 세포에서 그들의 역할은 무엇입니까?

효소. 정의

"효소"라는 용어는 라틴어 fermentum - 누룩에서 유래합니다. 그들은 또한 "효모에서"라는 그리스어 en zyme에서 온 효소라고 부를 수 있습니다.

효소는 생물학적 활성 물질이므로 세포에서 일어나는 모든 반응은 참여 없이는 할 수 없습니다. 이러한 물질은 촉매 역할을 합니다. 따라서 모든 효소에는 두 가지 주요 특성이 있습니다.

1) 효소는 생화학 반응을 가속화하지만 소비되지는 않습니다.

2) 평형 상수의 값은 변하지 않고 이 값의 달성을 가속화할 뿐입니다.

효소는 생화학 반응의 속도를 천 배, 어떤 경우에는 백만 배까지 높입니다. 이것은 효소 장치가 없으면 모든 세포 내 과정이 실제로 멈추고 세포 자체가 죽을 것임을 의미합니다. 따라서 생물학적 활성 물질로서의 효소의 역할은 크다.

다양한 효소를 사용하면 세포 대사 조절을 다양화할 수 있습니다. 일련의 반응에서 다양한 클래스의 많은 효소가 참여합니다. 생물학적 촉매는 분자의 특정 형태로 인해 선택성이 높습니다. 대부분의 경우 효소는 단백질 성질을 가지므로 3차 또는 4차 구조입니다. 이것은 분자의 특이성으로 다시 설명됩니다.

세포에서 효소의 기능

효소의 주요 임무는 해당 반응의 속도를 높이는 것입니다. 과산화수소의 분해에서 해당과정에 이르기까지 일련의 과정에는 생물학적 촉매가 필요합니다.

효소의 올바른 기능은 특정 기질에 대한 높은 특이성에 의해 달성됩니다. 이것은 촉매가 특정 반응만 가속화할 수 있고 다른 반응은 가속화할 수 없음을 의미합니다. 심지어 매우 유사한 반응일지라도. 특이성의 정도에 따라 다음과 같은 효소 그룹이 구별됩니다.

1) 단 하나의 반응만 촉매되는 절대 특이성을 갖는 효소. 예를 들어, 콜라게나아제는 콜라겐을 분해하고 말타아제는 말토스를 분해합니다.

2) 상대적 특이성을 가진 효소. 여기에는 가수분해 분열과 같은 특정 종류의 반응을 촉매할 수 있는 물질이 포함됩니다.

생체 촉매의 작업은 활성 부위가 기질에 부착되는 순간부터 시작됩니다. 이 경우 자물쇠와 열쇠와 같은 상호 보완적인 상호 작용을 말합니다. 여기서 우리는 활성 센터의 모양과 기질의 완전한 일치를 의미하므로 반응을 가속화할 수 있습니다.

다음 단계는 반응 자체입니다. 효소 복합체의 작용으로 인해 속도가 증가합니다. 결국, 우리는 반응 생성물과 관련된 효소를 얻습니다.

마지막 단계는 효소에서 반응 생성물을 분리하는 것이며, 그 후 활성 센터는 다음 작업을 위해 다시 자유로워집니다.

도식적으로 각 단계에서 효소의 작업은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, 여기서 S는 기질, E는 효소, P는 산물입니다.

효소 분류

인체에는 엄청난 수의 효소가 있습니다. 기능과 작업에 대한 모든 지식이 체계화되어 결과적으로 단일 분류가 나타났습니다. 덕분에 이 또는 그 촉매의 용도를 쉽게 결정할 수 있습니다. 다음은 효소의 6가지 주요 클래스와 일부 하위 그룹의 예입니다.

산화환원효소.

이 부류의 효소는 산화환원 반응을 촉매합니다. 총 17개의 하위 그룹이 있습니다. 산화환원효소는 일반적으로 비타민이나 헴으로 대표되는 비단백질 부분을 가지고 있습니다.

산화환원효소 중에서 다음과 같은 하위 그룹이 종종 발견됩니다.

a) 탈수소효소. 탈수소 효소의 생화학은 수소 원자의 제거와 다른 기질로의 이동으로 구성됩니다. 이 하위 그룹은 호흡, 광합성 반응에서 가장 자주 발견됩니다. 탈수소 효소의 구성은 반드시 NAD / NADP 또는 플라보 단백질 FAD / FMN 형태의 조효소를 포함합니다. 종종 금속 이온이 있습니다. 예를 들면 사이토크롬 환원효소, 피루브산 탈수소효소, 이소시트르산 탈수소효소 및 많은 간 효소(젖산 탈수소효소, 글루타메이트 탈수소효소 등)와 같은 효소가 있습니다.

b) 산화효소. 많은 효소가 수소에 산소를 첨가하는 것을 촉매하며, 그 결과 반응 생성물은 물 또는 과산화수소(H 2 O, H 2 O 2)가 될 수 있습니다. 효소의 예: 시토크롬 산화효소, 티로시나제.

c) 과산화효소와 카탈라아제는 H 2 O 2 를 산소와 물로 분해하는 촉매 작용을 하는 효소입니다.

d) 옥시게나제. 이러한 생체 촉매는 기질에 산소를 추가하는 것을 가속화합니다. 도파민 수산화효소는 그러한 효소의 한 예입니다.

2. 전이효소.

이 그룹의 효소의 임무는 기증자 물질에서 수용자 물질로 라디칼을 전달하는 것입니다.

a) 메틸트랜스퍼라제. 뉴클레오티드 복제 과정을 제어하는 주요 효소인 DNA 메틸트랜스퍼라제는 핵산 조절에 중요한 역할을 합니다.

b) 아실트랜스퍼라제. 이 하위 그룹의 효소는 아실 그룹을 한 분자에서 다른 분자로 운반합니다. 아실트랜스퍼라제의 예: 레시틴콜레스테롤 아실트랜스퍼라제(지방산에서 콜레스테롤로 작용기를 전달함), 리소포스파티딜콜린 아실트랜스퍼라제(아실기가 리소포스파티딜콜린으로 전달됨).

c) 아미노전이효소 - 아미노산 전환에 관여하는 효소. 효소의 예: 아미노 그룹 이동에 의해 피루브산과 글루타메이트로부터 알라닌 합성을 촉매하는 알라닌 아미노트랜스퍼라제.

d) 인산전이효소. 이 하위 그룹의 효소는 인산염 그룹의 추가를 촉매합니다. 포스포트랜스퍼라제의 또 다른 이름인 키나제는 훨씬 더 일반적입니다. 예를 들면 헥소키나제 및 아스파르테이트 키나제와 같은 효소가 있는데, 이는 각각 6탄당(대부분 포도당) 및 아스파르트산에 인 잔기를 추가합니다.

3. 가수분해효소 - 분자에서 결합의 절단을 촉매하고 물을 첨가하는 효소 부류. 이 그룹에 속하는 물질은 주요 소화 효소입니다.

a) Esterases - 에스테르 결합을 끊습니다. 예를 들어 지방을 분해하는 리파제가 있습니다.

b) 글리코시다제. 이 시리즈의 효소의 생화학은 폴리머 (다당류 및 올리고당)의 글리코 시드 결합 파괴로 구성됩니다. 예: 아밀라제, 수크라제, 말타제.

c) 펩티다아제는 단백질을 아미노산으로 분해하는 촉매 작용을 하는 효소입니다. 펩티다아제에는 펩신, 트립신, 키모트립신, 카르복시펩티다아제와 같은 효소가 포함됩니다.

d) 아미다제 - 아미드 결합을 절단합니다. 예: 아르기나제, 우레아제, 글루타미나제 등 많은 아미다제 효소가 다음에서 발견됩니다.

4. 분해효소 - 가수분해효소와 기능이 유사한 효소이지만 분자의 결합을 절단할 때 물이 소비되지 않습니다. 이 클래스의 효소는 항상 예를 들어 비타민 B1 또는 B6의 형태로 비단백질 부분을 포함합니다.

a) 탈탄산효소. 이 효소는 C-C 결합에 작용합니다. 예는 글루타메이트 데카르복실라제 또는 피루베이트 데카르복실라제입니다.

b) 수화효소 및 탈수효소 - C-O 결합 분할 반응을 촉매하는 효소.

c) Amidine-lyases - C-N 결합을 파괴합니다. 예: 아르기닌 숙시네이트 리아제.

d) P-O 리아제. 이러한 효소는 일반적으로 기질 물질에서 인산염 그룹을 분리합니다. 예: 아데닐산 사이클라제.

효소의 생화학은 구조를 기반으로 합니다.

각 효소의 능력은 개별적이고 독특한 구조에 의해 결정됩니다. 모든 효소는 무엇보다도 단백질이며, 그 구조와 접힘 정도가 기능을 결정짓는 결정적인 역할을 합니다.

각 생체 촉매는 활성 센터의 존재를 특징으로 하며, 이는 차례로 여러 독립적인 기능 영역으로 나뉩니다.

1) 촉매 센터는 효소가 기질에 부착되는 단백질의 특별한 영역입니다. 단백질 분자의 구조에 따라 촉매 중심은 다양한 형태를 취할 수 있으며, 이는 열쇠를 잠그는 것과 같은 방식으로 기질에 맞아야 합니다. 이러한 복잡한 구조는 3차 또는 4차 상태에 있는 것을 설명합니다.

2) 흡착 센터 - "홀더" 역할을 합니다. 여기에서 우선 효소 분자와 기질 분자 사이에 연결이 있습니다. 그러나 흡착 중심에 의해 형성되는 결합은 매우 약하여 이 단계에서 촉매 반응이 가역적임을 의미합니다.

3) 알로스테릭 중심은 활성 중심과 효소 전체 표면에 모두 위치할 수 있습니다. 그들의 기능은 효소의 기능을 조절하는 것입니다. 조절은 억제제 분자와 활성제 분자의 도움으로 발생합니다.

효소 분자에 결합하는 활성 단백질은 그 작업을 가속화합니다. 반대로 억제제는 촉매 활성을 억제하며 이는 두 가지 방식으로 발생할 수 있습니다. 즉, 분자가 효소의 활성 부위 영역에 있는 알로스테릭 부위에 결합하거나(경쟁적 억제) 단백질의 다른 영역에 부착됩니다. (비경쟁적 억제). 더 효율적인 것으로 간주됩니다. 결국 이것은 기질이 효소에 결합하는 장소를 닫고 이 과정은 억제제 분자의 모양과 활성 중심이 거의 완전히 일치하는 경우에만 가능합니다.

효소는 종종 아미노산뿐만 아니라 다른 유기 및 무기 물질로 구성됩니다. 따라서 아포효소(단백질 부분), 조효소(유기 부분), 보조인자(무기 부분)가 분리됩니다. 조효소는 탄수화물, 지방, 핵산, 비타민으로 나타낼 수 있습니다. 차례로, 보조 인자는 대부분 보조 금속 이온입니다. 효소의 활성은 구조에 의해 결정됩니다. 구성을 구성하는 추가 물질은 촉매 특성을 변경합니다. 다양한 유형의 효소는 나열된 복합 형성 요소의 조합의 결과입니다.

효소 조절

생물학적 활성 물질인 효소가 항상 신체에 필요한 것은 아닙니다. 효소의 생화학은 과도한 촉매 작용의 경우 살아있는 세포에 해를 끼칠 수 있습니다. 신체에 대한 효소의 유해한 영향을 방지하려면 어떻게 든 효소의 작용을 조절할 필요가 있습니다.

효소는 단백질 성질을 가지고 있기 때문에 고온에서 쉽게 파괴됩니다. 변성 과정은 가역적이지만 물질의 작용에 상당한 영향을 미칠 수 있습니다.

pH는 또한 조절에 큰 역할을 합니다. 일반적으로 효소의 가장 큰 활성은 중성 pH 값(7.0-7.2)에서 관찰됩니다. 산성 환경이나 알칼리성 환경에서만 작동하는 효소도 있습니다. 따라서 세포 리소좀에서는 가수 분해 효소의 활성이 최대인 낮은 pH가 유지됩니다. 환경이 이미 중성에 가까운 세포질에 우연히 들어가면 활동이 감소합니다. "자가 먹기"에 대한 이러한 보호는 가수 분해 효소 작업의 특징을 기반으로합니다.

효소 구성에서 조효소와 조효소의 중요성을 언급할 가치가 있습니다. 비타민이나 금속 이온의 존재는 일부 특정 효소의 기능에 상당한 영향을 미칩니다.

효소 명명법

신체의 모든 효소는 일반적으로 어떤 부류에 속하는지와 반응하는 기질에 따라 명명됩니다. 때로는 하나가 아닌 두 개의 기질이 이름에 사용됩니다.

일부 효소 이름의 예:

간 효소: 젖산 탈수소효소, 글루타메이트 탈수소효소.
효소의 전체 계통명: 젖산-NAD+-산화환원효소.

명명 규칙을 준수하지 않는 사소한 이름도 있습니다. 트립신, 키모트립신, 펩신과 같은 소화 효소가 그 예입니다.

효소 합성 과정

효소의 기능은 유전자 수준에서 결정됩니다. 분자는 대체로 단백질이기 때문에 그 합성은 전사와 번역 과정을 정확히 반복합니다.

효소 합성은 다음 계획에 따라 발생합니다. 먼저 원하는 효소에 대한 정보를 DNA에서 읽어서 mRNA가 형성됩니다. 메신저 RNA는 효소를 구성하는 모든 아미노산을 암호화합니다. 효소 조절은 DNA 수준에서도 발생할 수 있습니다. 촉매 반응의 산물이 충분하면 유전자 전사가 중지되고 그 반대의 경우도 마찬가지입니다. 산물이 필요하면 전사 과정이 활성화됩니다.

mRNA가 세포의 세포질에 들어간 후, 다음 단계인 번역이 시작됩니다. 소포체의 리보솜에는 펩티드 결합으로 연결된 아미노산으로 구성된 1차 사슬이 합성됩니다. 그러나 1차 구조의 단백질 분자는 아직 효소 기능을 수행할 수 없습니다.

효소의 활성은 단백질의 구조에 달려 있습니다. 동일한 ER에서 단백질 비틀림이 발생하여 첫 번째 2차 구조와 3차 구조가 형성됩니다. 일부 효소의 합성은 이미 이 단계에서 중지되지만 촉매 활성을 활성화하기 위해 종종 보조효소와 보조인자를 추가해야 합니다.

소포체의 특정 영역에는 단당류, 핵산, 지방, 비타민과 같은 효소의 유기 성분이 부착되어 있습니다. 일부 효소는 조효소가 없으면 작동하지 않습니다.

보조인자는 형성에 결정적인 역할을 합니다 효소의 일부 기능은 단백질이 도메인 조직에 도달할 때만 사용할 수 있습니다. 따라서 여러 단백질 소구체 사이의 연결 링크가 금속 이온인 4차 구조의 존재가 그들에게 매우 중요합니다.

여러 형태의 효소

동일한 반응을 촉매하지만 일부 매개변수에서 서로 다른 여러 효소가 필요한 상황이 있습니다. 예를 들어, 효소는 20도에서 작동할 수 있지만 0도에서는 더 이상 기능을 수행할 수 없습니다. 주변 온도가 낮은 이러한 상황에서 생명체는 어떻게 해야 합니까?

이 문제는 동일한 반응을 촉매하지만 다른 조건에서 작동하는 여러 효소의 존재에 의해 쉽게 해결됩니다. 여러 형태의 효소에는 두 가지 유형이 있습니다.

동종효소. 이러한 단백질은 다른 유전자에 의해 암호화되고 다른 아미노산으로 구성되지만 동일한 반응을 촉매합니다.
진정한 복수형. 이 단백질은 동일한 유전자에서 전사되지만 펩티드는 리보솜에서 변형됩니다. 결과적으로 동일한 효소의 여러 형태가 얻어진다.

결과적으로 첫 번째 유형의 다중 형태는 유전 수준에서 형성되고 두 번째 유형은 번역 후 수준에서 형성됩니다.

효소의 중요성

의학에서는 물질이 이미 적절한 양으로 포함된 새로운 약물의 출시로 귀결됩니다. 과학자들은 신체에서 누락된 효소의 합성을 자극하는 방법을 아직 찾지 못했지만 오늘날에는 부족을 일시적으로 보충할 수 있는 약물이 널리 보급되어 있습니다.

세포의 다양한 효소는 다양한 생명 유지 반응을 촉매합니다. 이러한 enisms 중 하나는 엔도뉴클레아제 및 엑소뉴클레아제와 같은 뉴클레아제 그룹의 대표입니다. 그들의 임무는 세포에서 일정한 수준의 핵산을 유지하여 손상된 DNA와 RNA를 제거하는 것입니다.

혈액 응고와 같은 현상을 잊지 마십시오. 효과적인 보호 수단이기 때문에 이 과정은 여러 효소의 통제 하에 있습니다. 주된 것은 비활성 단백질 피브리노겐을 활성 피브린으로 전환시키는 트롬빈입니다. 그 실은 혈관 손상 부위를 막는 일종의 네트워크를 만들어 과도한 혈액 손실을 방지합니다.

효소는 포도주 양조, 양조, 많은 발효유 제품을 얻는 데 사용됩니다. 효모는 포도당에서 알코올을 생산하는 데 사용할 수 있지만 효모의 추출물은 이 과정의 성공적인 흐름에 충분합니다.

당신이 몰랐던 흥미로운 사실

신체의 모든 효소는 5,000에서 1,000,000 Da의 거대한 질량을 가지고 있습니다. 이것은 분자에 단백질이 존재하기 때문입니다. 비교를 위해 포도당의 분자량은 180Da이고 이산화탄소는 44Da입니다.

현재까지 다양한 유기체의 세포에서 발견된 2,000개 이상의 효소가 발견되었습니다. 그러나 이러한 물질의 대부분은 아직 완전히 이해되지 않았습니다.

효소 활성은 효과적인 세탁 세제를 생산하는 데 사용됩니다. 여기에서 효소는 신체에서와 같은 역할을 합니다. 효소는 유기물을 분해하고 이 특성이 얼룩과의 싸움에 도움이 됩니다. 50도 이하의 온도에서 유사한 세척 분말을 사용하는 것이 좋습니다. 그렇지 않으면 변성 과정이 발생할 수 있습니다.

통계에 따르면 전 세계 인구의 20%가 효소 부족으로 고통받고 있습니다.

효소의 성질은 아주 오래전부터 알려져 왔지만, 1897년에 와서야 사람들은 효모 자체가 아니라 세포에서 추출한 추출물이 설탕을 알코올로 발효시키는 데 사용될 수 있다는 것을 깨달았습니다.

생물 화학 Lelevich Vladimir Valeryanovich

효소의 작용 메커니즘

모든 효소 반응에서 다음 단계가 구별됩니다.

E+S? ?E+P

여기서 E는 효소, S는 기질, 효소-기질 복합체, P는 생성물입니다.

효소의 작용 메커니즘은 화학 반응 에너지의 변화 관점과 활성 중심에서의 사건 관점의 두 가지 위치에서 고려할 수 있습니다.

화학 반응의 에너지 변화

모든 화학 반응은 열역학의 두 가지 기본 법칙인 에너지 보존 법칙과 엔트로피 법칙에 따라 진행됩니다. 이 법칙에 따르면 화학 시스템과 환경의 총 에너지는 일정하게 유지되는 반면 화학 시스템은 질서를 감소시키는 경향이 있습니다(엔트로피 증가). 화학 반응의 에너지를 이해하려면 반응에 들어오고 나가는 물질의 에너지 균형을 아는 것만으로는 충분하지 않습니다. 주어진 화학 반응 과정의 에너지 변화와이 과정의 역학에서 효소의 역할을 고려해야합니다.

분자가 Ea 준위(활성화 에너지)를 초과하는 에너지를 가질수록 화학 반응 속도가 빨라집니다. 가열하면 화학 반응 속도를 높일 수 있습니다. 이것은 반응하는 분자의 에너지를 증가시킵니다. 그러나 고온은 살아있는 유기체에 유해하므로 세포에서 효소를 사용하여 화학 반응을 가속화합니다. 효소는 Ea의 수준을 낮추어 세포에 존재하는 최적의 조건에서 높은 반응 속도를 제공합니다. 따라서 효소는 에너지 장벽의 높이를 낮추고 그 결과 반응성 분자의 수가 증가하고 결과적으로 반응 속도가 증가합니다.

효소 촉매 작용에서 활성 부위의 역할

연구 결과, 효소 분자는 일반적으로 이 효소에 의해 화학적 변형을 겪는 기질 분자보다 몇 배나 더 큰 것으로 나타났습니다. 효소 분자의 작은 부분만이 기질과 접촉하며, 일반적으로 효소의 활성 부위를 형성하는 5~10개의 아미노산 잔기입니다. 나머지 아미노산 잔기의 역할은 최적의 화학 반응 과정을 위한 효소 분자의 올바른 형태를 보장하는 것입니다.

효소 촉매 작용의 모든 단계에서 활성 부위는 기질 결합을 위한 수동 부위로 간주될 수 없습니다. 기질의 제품으로의 변형을 촉진하는 다양한 화학적 메커니즘을 사용하는 복잡한 분자 "기계"입니다.

효소의 활성 중심에서 기질은 반응에 참여하는 기질의 작용기가 서로 근접하도록 배열됩니다. 활성 중심의 이러한 속성을 반응물의 접근 및 방향 효과라고 합니다. 이러한 기질의 정렬된 배열은 엔트로피를 감소시키고 결과적으로 효소의 촉매 효율을 결정하는 활성화 에너지(Ea)를 감소시킨다.

효소의 활성 중심은 또한 기질 분자의 원자 간 결합의 불안정화에 기여하여 화학 반응 과정과 생성물 형성을 촉진합니다. 활성 센터의 이러한 속성을 기판 변형 효과라고 합니다.

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2.2. 메커니즘 형태 형성에 대한 현대의 기계론적 이론은 다음 네 가지 이유로 DNA에 중요한 역할을 할당합니다. 첫째, 주어진 종의 동물이나 식물 사이의 유전적 차이의 많은 사례가 유전자에 의존하는 것으로 밝혀졌습니다.

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미생물 - 효소 생산자 우리는 이미 효소가 생물학적 촉매, 즉 살아있는 세포에서 발생하는 많은 화학 반응의 구현에 기여하고 영양소를 얻고 이를 구축하는 데 필요한 물질이라는 것을 알고 있습니다.

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3장. 효소. 효소 작용 기전 효소 또는 효소는 생물체의 모든 세포와 조직의 일부인 특정 단백질이라고 하며 생물학적 촉매 역할을 합니다 효소 및 무기 촉매의 일반적인 특성: 1. 아니다

작가의 책에서

효소 분자의 구조 구조에 따라 효소는 단순하고 복잡한 단백질일 수 있습니다. 복합 단백질인 효소를 완전효소(holoenzyme)라고 합니다. 효소의 단백질 부분을 아포효소(apoenzyme), 비단백질 부분을 보조인자(cofactor)라고 합니다. 1. 보조 인자에는 두 가지 유형이 있습니다.

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효소의 작용 특이성 효소는 무기 촉매에 비해 작용 특이성이 높다. 효소에 의해 촉매되는 화학 반응의 유형과 관련하여 특이성과 관련하여 특이성이 있습니다.

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4장. 효소 활성 조절. 의학적 효소학 효소 활성 조절 방법: 1. 효소 수의 변화.2. 효소의 촉매 효율 변화.3. 반응 조건 변경 수량 조절

작가의 책에서

의학에서 효소의 사용 효소 제제는 의학에서 널리 사용됩니다. 의료 행위에서 효소는 진단(효소 진단) 및 치료제(효소 요법)로 사용됩니다. 또한 효소는 다음과 같이 사용됩니다.

장IV.3.

효소

신체의 대사는 외부에서 오는 화합물이 겪는 모든 화학적 변형의 총체로 정의할 수 있습니다. 이러한 변형에는 알려진 모든 유형의 화학 반응이 포함됩니다: 작용기의 분자간 이동, 화학 결합의 가수분해 및 비가수분해 절단, 분자내 재배열, 새로운 화학 결합 형성 및 산화환원 반응. 이러한 반응은 촉매가 있는 경우에만 체내에서 매우 빠른 속도로 진행됩니다. 모든 생물학적 촉매는 단백질 성질의 물질이며 효소(이하 F) 또는 효소(E)라고 합니다.

효소는 반응의 구성 요소가 아니지만 직접 및 역 변환 속도를 증가시켜 평형 달성을 가속화할 뿐입니다. 반응의 가속은 시스템의 한 상태(초기 화합물)를 다른 상태(반응 생성물)와 분리하는 에너지 장벽인 활성화 에너지의 감소로 인해 발생합니다.

효소는 신체의 다양한 반응 속도를 높입니다. 따라서 전통적인 화학의 관점에서 보면 아주 간단합니다. 탄산에서 물을 분리하고 CO 2를 생성하는 반응에는 효소의 참여가 필요합니다. 그것 없이는 혈액의 pH를 조절하기에는 너무 천천히 진행됩니다. 체내 효소의 촉매 작용 덕분에 촉매 없이는 수백, 수천 배 느리게 진행되는 반응을 수행할 수 있게 되었습니다.

효소 속성

1. 화학 반응 속도에 대한 영향: 효소는 화학 반응 속도를 높이지만 자체적으로 소모되지는 않습니다.

반응 속도는 단위 시간당 반응 성분의 농도 변화입니다. 순방향이면 반응물의 농도에 비례하고 반대방향이면 반응생성물의 농도에 비례한다. 정반응과 역반응 속도의 비율을 평형상수라고 합니다. 효소는 평형 상수의 값을 변경할 수 없지만 효소가 있는 상태에서는 평형 상태가 더 빨리 옵니다.

2. 효소 작용의 특이성. 신체의 세포에서 2-3,000개의 반응이 일어나며, 각 반응은 특정 효소에 의해 촉매됩니다. 효소 작용의 특이성은 다른 반응, 심지어 매우 유사한 반응의 속도에 영향을 주지 않고 특정 반응의 과정을 가속화하는 능력입니다.

구별하다:

순수한– F가 단 하나의 특정 반응을 촉매할 때( 아르기나제- 아르기닌 분해)

상대적인(그룹 특수) - F는 특정 부류의 반응(예: 가수분해 절단) 또는 특정 부류의 물질과 관련된 반응을 촉매합니다.

효소의 특이성은 반응 성분과 상호작용하는 활성 중심의 형태를 결정하는 독특한 아미노산 서열 때문입니다.

효소에 의해 화학적 변형이 촉매되는 물질을 기판( 에스 ) .

3. 효소의 활성은 다양한 정도로 반응 속도를 가속화하는 능력입니다. 활동은 다음과 같이 표현됩니다.

1) 국제 활성 단위 - (IU) 1분 동안 기질 1μM의 전환을 촉매하는 효소의 양.

2) Katalakh(고양이) - 1초에 기질 1몰을 전환할 수 있는 촉매(효소)의 양.

3) 비활성 - 이 샘플의 총 단백질 질량에 대한 테스트 샘플의 활성 단위 수(위 중 하나).

4) 덜 자주, 몰 활성(분당 하나의 효소 분자에 의해 전환되는 기질 분자의 수)이 사용됩니다.

활동에 따라 달라집니다 온도 . 이것저것 효소는 최적의 온도에서 가장 큰 활성을 보입니다. 살아있는 유기체의 F의 경우 이 값은 +37.0 - +39.0 이내입니다.° C, 동물의 종류에 따라 다릅니다. 온도가 감소하면 브라운 운동이 느려지고 확산 속도가 감소하여 결과적으로 효소와 반응 성분(기질) 사이의 복합체 형성 과정이 느려집니다. +40 - +50 이상의 온도 상승의 경우° 단백질인 효소 분자는 변성 과정을 거칩니다. 동시에 화학 반응 속도가 눈에 띄게 떨어집니다(그림 4.3.1.).

효소 활성도에 따라 달라집니다. 중간 pH . 대부분의 경우 활성이 최대인 특정 최적 pH 값이 있습니다. 세포에는 수백 개의 효소가 포함되어 있고 각각 고유한 pH 한계가 있기 때문에 pH의 변화는 효소 활성 조절에 중요한 요소 중 하나입니다. 따라서 pH 옵션이 7.0 - 7.2 범위에 있는 특정 효소의 참여로 하나의 화학 반응의 결과로 산인 생성물이 형성됩니다. 이 경우 pH 값은 5.5 - 6.0 영역으로 이동합니다. 효소의 활성이 급격히 감소하고 생성물 형성 속도가 느려지지만 이러한 pH 값이 최적인 다른 효소가 활성화되고 첫 번째 반응의 생성물은 추가 화학적 변형을 겪습니다. (펩신과 트립신에 대한 또 다른 예).

효소의 화학적 성질. 효소의 구조. 활성 및 알로스테릭 센터

모든 효소는 분자량이 15,000에서 수백만 Da인 단백질입니다. 화학 구조에 따르면, 그들은 단순한효소(AA로만 구성) 및 복잡한효소 (비 단백질 부분 또는 보철 그룹이 있음). 단백질 부분이라고 합니다 아포엔자임, 비단백질, 아포엔자임에 공유결합으로 연결되어 있으면 코엔자임, 결합이 비공유결합인 경우(이온성, 수소) - 보조 인자 . 보철 그룹의 기능은 촉매 작용에 참여, 효소와 기질 사이의 접촉, 공간에서 효소 분자의 안정화입니다.

무기 물질은 일반적으로 아연, 구리, 칼륨, 마그네슘, 칼슘, 철, 몰리브덴 이온과 같은 보조 인자로 작용합니다.

조효소는 효소 분자의 필수적인 부분으로 간주될 수 있습니다. 이들은 유기 물질이며 그 중에는 다음이 있습니다. ATP, UMF등), 비타민 또는 그 유도체( TDF- 티아민에서 ( 1에서), FMN- 리보플라빈에서 ( 2에서), 코엔자임 A- 판토텐산에서 ( 3시에), NAD 등) 및 테트라피롤 조효소 - 헴.

반응을 촉매하는 과정에서 효소 분자 전체가 기질과 접촉하는 것이 아니라 그 일부가 액티브 센터. 분자의 이 영역은 일련의 아미노산으로 구성되지 않고 단백질 분자가 3차 구조로 꼬일 때 형성됩니다. 아미노산의 별도 섹션이 서로 접근하여 활성 중심의 특정 구성을 형성합니다. 활성 센터의 중요한 구조적 특징은 표면이 기판 표면과 상보적이라는 것입니다. 이 효소 영역의 AA 잔기는 기질의 특정 그룹과 화학적 상호 작용을 할 수 있습니다. 라고 상상할 수 있다. 효소의 활성 부위는 열쇠와 자물쇠와 같은 기질의 구조와 일치합니다.

V 액티브 센터두 영역이 구별됩니다. 바인딩 센터, 기판 부착을 담당하고, 촉매 센터기질의 화학적 변형을 담당합니다. 대부분의 효소의 촉매 중심 구성에는 Ser, Cys, His, Tyr, Lys와 같은 AA가 포함됩니다. 촉매 센터의 복잡한 효소에는 보조 인자 또는 보조 효소가 있습니다.

활성 센터 외에도 많은 효소에 조절(알로스테릭) 센터가 있습니다. 촉매 활성에 영향을 미치는 물질은 효소의 이 영역과 상호 작용합니다.

효소의 작용 메커니즘

촉매 작용은 연속적인 세 단계로 구성됩니다.

1. 활성 센터를 통한 상호 작용 동안 효소-기질 복합체 형성.

2. 기질의 결합은 활성 중심의 여러 지점에서 발생하여 기질 구조의 변화, 분자의 결합 에너지 변화로 인한 변형으로 이어집니다. 이것은 두 번째 단계이며 기질 활성화라고 합니다. 이것이 발생하면 기질의 특정 화학적 변형 및 새로운 제품으로의 변형.

3. 이러한 변형의 결과, 새로운 물질(생성물)은 효소의 활성 중심에 유지되는 능력을 상실하고 효소-기질, 또는 오히려 효소-생성물 복합체가 해리(붕해)됩니다.

촉매 반응의 유형:

A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B

A + B + E \u003d AE + B \u003d ABE \u003d AB + E

AB + E \u003d ABE \u003d A + B + E, 여기서 E는 효소이고 A와 B는 기질 또는 반응 생성물입니다.

효소 효과기 - 효소 촉매의 속도를 변화시켜 신진대사를 조절하는 물질. 그 중에서도 눈에 띄는 억제제 - 반응 속도를 늦추고 활성제 - 효소 반응을 가속화합니다.

반응 억제 메커니즘에 따라 경쟁적 억제제와 비경쟁적 억제제가 구별됩니다. 경쟁적 억제제 분자의 구조는 기질의 구조와 유사하며 자물쇠가 달린 열쇠처럼 활성 중심의 표면과 일치(또는 거의 일치)합니다. 이 유사성의 정도는 기질보다 더 높을 수 있습니다.

A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B이면 I + E \u003d IE¹

촉매 작용을 할 수 있는 효소의 농도가 감소하고 반응 생성물의 형성 속도가 급격히 떨어집니다(그림 4.3.2.).

내인성 및 외인성 기원의 다수의 화학물질(즉, 각각 신체에서 형성되고 외부에서 유입됨 - 생체이물)이 경쟁적 억제제로 작용합니다. 내인성 물질은 신진대사의 조절자이며 항대사물질이라고 합니다. 그들 중 많은 수가 종양 및 미생물 질병의 치료에 사용됩니다. 그들은 미생물(설폰아미드)과 종양 세포의 주요 대사 반응을 억제합니다. 그러나 과량의 기질과 낮은 농도의 경쟁 억제제로 인해 그 작용이 취소됩니다.

두 번째 유형의 억제제는 비경쟁적입니다. 그들은 활성 부위 외부의 효소와 상호 작용하며 과잉 기질은 경쟁 억제제의 경우와 같이 억제 능력에 영향을 미치지 않습니다. 이러한 억제제는 효소의 특정 그룹(중금속은 Cys의 티올 그룹에 결합)과 상호작용하거나 가장 자주 조절 센터와 상호작용하여 활성 센터의 결합 능력을 감소시킵니다. 억제의 실제 과정은 1차 및 공간 구조를 유지하면서 효소 활성을 완전히 또는 부분적으로 억제하는 것입니다.

또한 가역적 및 비가역적 억제가 있습니다. 비가역적 억제제는 AA 또는 기타 구조 성분과 화학 결합을 형성하여 효소를 비활성화합니다. 일반적으로 이것은 활성 중심 부위 중 하나와 공유 결합입니다. 이러한 복합체는 생리학적 조건에서 실질적으로 해리되지 않습니다. 또 다른 경우에는 억제제가 효소 분자의 구조적 구조를 파괴하여 변성을 유발합니다.

가역적 억제제의 작용은 기질의 과잉 또는 억제제의 화학 구조를 변화시키는 물질의 작용에 의해 제거될 수 있습니다. 경쟁적 및 비경쟁적 억제제는 대부분의 경우 가역적입니다.

억제제에 더하여, 효소 촉매 작용의 활성제도 알려져 있습니다. 그들:

1) 불활성화 효과로부터 효소 분자를 보호하고,

2) F의 활성 중심에 더 적극적으로 결합하는 기질과 복합체를 형성하고,

3) 4차 구조를 가진 효소와 상호작용을 하면 그 소단위체를 분리하여 기질이 활성 중심에 접근할 수 있도록 합니다.

체내 효소 분포

단백질, 핵산 및 에너지 대사 효소의 합성에 관여하는 효소는 신체의 모든 세포에 존재합니다. 그러나 특수 기능을 수행하는 세포에는 특수 효소도 포함되어 있습니다. 따라서 췌장에 있는 랑게르한스 섬의 세포에는 호르몬 인슐린과 글루카곤의 합성을 촉매하는 효소가 들어 있습니다. 특정 기관의 세포에만 고유한 효소를 기관 특이적 효소라고 합니다: 아르기나제 및 유로키나제- 간, 산성 인산분해효소- 전립선. 혈액에서 이러한 효소의 농도를 변경함으로써 이러한 기관에 병리의 존재가 판단됩니다.

세포에서 개별 효소는 세포질 전체에 분포하고 다른 효소는 미토콘드리아와 소포체의 막에 묻혀 있으며 이러한 효소는 다음을 형성합니다. 구획, 특정하고 밀접하게 관련된 신진 대사 단계가 발생합니다.

많은 효소가 세포에서 형성되고 비활성 상태에서 해부학적 구멍으로 분비됩니다. 이들은 전효소입니다. 종종 전효소의 형태로 단백질 분해 효소(단백질 분해)가 형성됩니다. 그런 다음 pH 또는 기타 효소 및 기질의 영향으로 화학적 변형이 일어나고 활성 중심이 기질에 사용할 수 있게 됩니다.

도 있다 동종효소 - 분자 구조는 다르지만 동일한 기능을 수행하는 효소.

효소의 명명법 및 분류

효소의 이름은 다음 부분으로 구성됩니다.

1. 상호 작용하는 기질의 이름

2. 촉매 반응의 성질

3. 효소 클래스의 이름(그러나 이것은 선택 사항입니다)

4. 접미사 -aza-

피루베이트 - 데카르복실 - 아자, 숙시네이트 - 탈수소 - 아자

약 3,000개의 효소가 이미 알려져 있으므로 분류해야 합니다. 현재, 촉매 반응의 유형을 기반으로 하는 국제 효소 분류가 채택되었습니다. 6개의 클래스가 있으며 차례로 여러 하위 클래스로 나뉩니다(이 책에서는 선택적으로만 제공됨).

1. 산화환원효소. 산화 환원 반응을 촉진합니다. 17개의 하위 클래스로 나뉩니다. 모든 효소에는 비타민 B 2, B 5의 헴 또는 유도체 형태의 비단백질 부분이 포함되어 있습니다. 산화되는 기질은 수소 공여체로 작용합니다.

1.1. 탈수소효소는 한 기질에서 수소를 제거하고 다른 기질로 전달합니다. 조효소 NAD, NADP, FAD, FMN. 그들은 효소에 의해 절단된 수소를 받아들이고 환원된 형태(NADH, NADPH, FADH)로 바뀌고 그것을 다른 효소-기질 복합체로 옮깁니다.

1.2. Oxidase - 물 또는 H 2 O 2의 형성으로 수소를 산소로 전환하는 것을 촉매합니다. 에프. 사이토크로목시다제호흡 사슬.

RH + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. 일산화효소 - 시토크롬 P450. 그것의 구조에 따르면, 혈색소와 플라보단백질. 이것은 친유성 생체이물을 하이드록실화합니다(위에 설명된 메커니즘에 의해).

1.4. 과산화효소그리고 카탈라아제- 대사 반응 중에 형성되는 과산화수소의 분해를 촉매합니다.

1.5. Oxygenases - 기질에 산소를 첨가하는 반응을 촉매합니다.

2. 전이효소 - 공여체 분자에서 수용체 분자로 다양한 라디칼의 전달을 촉매합니다.

ㅏ ㅏ+ E + B = E ㅏ+ A + B = E + B ㅏ+ 에이

2.1. 메틸트랜스퍼라제(CH 3 -).

2.2 카르복실 및 카르바모일트랜스퍼라제

2.2. Acyltransferases - 코엔자임 A(아실기 전이 - R-C=O).

예: 신경전달물질 아세틸콜린의 합성("단백질 대사" 장 참조).

2.3. 헥소실 전이효소는 글리코실 잔기의 전이를 촉매합니다.

예: 다음 작용에 따라 글리코겐에서 포도당 분자가 분리됩니다. 인산화효소.

2.4. 아미노전이효소 - 아미노기의 전이

R 1- CO - R 2 + R 1 - CH - NH 3 - R 2 \u003d R 1 - CH - NH 3 - R 2 + R 1 - CO - R 2

그들은 AK의 변형에 중요한 역할을 합니다. 일반적인 조효소는 pyridoxal phosphate입니다.

예시: 알라닌 아미노전이효소(AlAT): 피루베이트 + 글루타메이트 = 알라닌 + 알파-케토글루타레이트("단백질 대사" 장 참조).

2.5. 인광전이(키나제) - 인산 잔기의 이동을 촉매합니다. 대부분의 경우 ATP는 인산염 기증자입니다. 이 클래스의 효소는 주로 포도당 분해 과정에 관여합니다.

예시: 헥소(글루코) 키나제.

3. 가수분해효소 - 가수분해 반응을 촉진합니다. 물의 결합을 끊는 위치에 첨가하여 물질을 쪼개는 것. 이 클래스는 주로 소화 효소를 포함하며, 1성분형입니다(비단백질 부분을 포함하지 않음)

R1-R2 + H 2 O \u003d R1H + R2OH

3.1. Esterases - 필수 결합을 분해합니다. 이것은 티올 에스테르, 포스포에스테르의 가수분해를 촉매하는 효소의 큰 하위 클래스입니다.
예: NH 2 ).

예시: 아르기나제(요소 순환).

4. 리스 - 물을 첨가하지 않고 분자 절단 반응을 촉매합니다. 이 효소는 티아민 피로포스페이트(B1) 및 피리독살 포스페이트(B6) 형태의 비단백질 부분을 가지고 있습니다.

4.1. C-C 결합 분해효소. 그들은 일반적으로 탈탄산효소라고 합니다.

예시: 피루브산 탈탄산효소.

5.이성화효소 - 이성질체화 반응을 촉진합니다.

예: 포스포펜토스 이성화효소, 오탄당 인산 이성질화효소(5탄당 인산 경로의 비산화성 분지의 효소).

6. 리가제 단순한 물질에서 더 복잡한 물질의 합성을 촉진합니다. 이러한 반응은 ATP 에너지 소비와 함께 진행됩니다. 이러한 효소의 이름에는 합성 효소가 추가됩니다.

장에 대한 문학 IV.3.

1. Byshevsky A. Sh., Tersenov O. A. 의사를 위한 생화학 // Ekaterinburg: Ural worker, 1994, 384 p.;

2. Knorre D.G., Myzina S.D. 생화학. - 남: 더 높습니다. 학교 1998, 479쪽;

3. Filippovich Yu. B., Egorova T.A., Sevastyanova G.A. 일반 생화학 워크샵 // M.: Prosveschenie, 1982, 311 pp.;

4. Lehninger A. 생화학. 세포 구조 및 기능의 분자 염기 // M.: Mir, 1974, 956 p.;

5. 푸스토발로바 L.M. 생화학 워크샵 // Rostov-on-Don: Phoenix, 1999, 540 p.

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