Que sont les enzymes ? Le rôle des enzymes dans le corps humain. Les enzymes et leur rôle dans le corps humain Structure et mécanisme d'action des enzymes

Sans enzymes, une personne ne sera pas viable, car le corps a besoin de molécules de protéines pour tous les processus métaboliques importants et une digestion saine.

Les enzymes du corps humain ont une structure protéique. Vous pouvez les imaginer comme des catalyseurs du corps humain, qui assurent le fonctionnement de tous les processus métaboliques. Ils stimulent de nombreuses réactions biochimiques et veillent à ce que le corps obtienne les nutriments dont il a besoin dans les aliments.

Mécanisme d'action

Les enzymes décomposent les nutriments afin qu'ils puissent être utilisés par le corps. En conséquence, les nutriments provenant des aliments sont introduits dans le corps.

En fait, les enzymes sont très intelligentes ! Chacun des supposés 10 000 types d'enzymes différents dans le corps a une fonction spécifique : il agit sur un substrat spécifique. Ainsi, les enzymes digérant les protéines digèrent exclusivement les protéines et ne dissolvent pas les graisses.

Pour modifier sa fonction, une enzyme peut brièvement se combiner avec un autre substrat, résultant en un complexe enzyme-substrat. Par la suite, il revient à la structure d'origine.

Les principaux groupes d'enzymes dans le corps

Les enzymes se répartissent en trois catégories : les enzymes digestives, nutritionnelles et métaboliques. Alors que les enzymes digestives et métaboliques sont produites par le corps lui-même, le corps reçoit des enzymes alimentaires de la consommation humaine d'aliments crus.

1. Digestif. Ces protéines sont produites dans le pancréas, l'estomac, l'intestin grêle et les glandes salivaires de la bouche. Là, ils séparent les molécules alimentaires en leurs éléments constitutifs de base et assurent ainsi leur disponibilité pour le processus métabolique.

Le pancréas est un organe particulièrement important pour la production de nombreuses enzymes digestives. Il produit de l'amylase, qui convertit les glucides en sucres simples, de la lipase, qui crée du glycérol et des acides gras simples à partir des graisses, et de la protéase, qui forme des acides aminés à partir des protéines.

2. Aliments. Ce groupe d'enzymes se trouve dans les aliments frais crus. Les enzymes alimentaires agissent comme des enzymes digestives. Bénéfice : Ils aident directement à la digestion des aliments.

Avec la consommation de fruits frais et de légumes crus, les enzymes alimentaires du corps digèrent jusqu'à 70% des aliments. La chaleur les détruit, il est donc important de manger des aliments crus. Elle doit être la plus diversifiée possible pour assurer l'approvisionnement en enzymes différentes.

Les bananes, les ananas, les figues, les poires, la papaye et le kiwi en sont particulièrement riches. Parmi les légumes se distinguent le brocoli, les tomates, les concombres et les courgettes.

3. Métabolique. Ce groupe d'enzymes est produit dans les cellules, les organes, les os et le sang. Ce n'est qu'en raison de leur présence que le cœur, les reins et les poumons peuvent fonctionner. Les enzymes métaboliques garantissent que les nutriments sont efficacement fournis par les aliments.

Ainsi, ils apportent des vitamines, des minéraux, des phytonutriments et des hormones à l'organisme.

Effet sur la peau

Les biocatalyseurs enzymatiques qui travaillent dur dans le corps aident non seulement à l'intérieur du corps, mais aussi à l'extérieur. Les personnes qui souffrent d'acné ou qui ont la peau sensible peuvent améliorer leur apparence avec leur aide. Pour accélérer le processus, des peelings enzymatiques spéciaux sont utilisés. Ils sont généralement constitués d'enzymes de fruits.

De telles procédures éliminent les cellules mortes de la peau et éliminent l'excès de sébum. Les peelings enzymatiques sont vendus librement et sont très doux pour la peau. Cependant, ils ne doivent pas être utilisés plus d'une fois par semaine.

Les enzymes (Enzymes) sont des protéines spécifiques, des substances organiques biologiquement actives qui accélèrent les réactions chimiques dans la cellule. Le rôle énorme des enzymes dans le corps. Ils peuvent augmenter la vitesse de réaction de plus de dix fois. Il est simplement nécessaire au fonctionnement normal de la cellule. Et les enzymes sont impliquées dans chaque réaction.

Dans le corps de tous les êtres vivants, y compris même les micro-organismes les plus primitifs, des enzymes ont été trouvées. Les enzymes, en raison de leur activité catalytique, sont très importantes pour le fonctionnement normal de nos systèmes corporels.

Enzymes clés dans le corps

La vie du corps humain repose sur des milliers de réactions chimiques se produisant dans les cellules. Chacun d'eux est réalisé avec la participation d'accélérateurs spéciaux - biocatalyseurs ou enzymes.

Les enzymes agissent comme catalyseurs dans presque toutes les réactions biochimiques se produisant dans les organismes vivants. En 2013, plus de 5 000 enzymes différentes avaient été décrites.

La science moderne connaît environ deux mille biocatalyseurs. Concentrons-nous sur le soi-disant enzymes clés . Ceux-ci incluent les biocatalyseurs les plus essentiels à la vie de l'organisme, dont la «casse» entraîne généralement l'apparition de maladies. Nous nous efforçons de répondre à la question : comment cette enzyme agit-elle dans un corps sain et que lui arrive-t-il dans le processus de la maladie humaine ?

On sait que les biopolymères les plus importants qui forment la base de tous les êtres vivants (tous les éléments constitutifs des cellules de notre corps et toutes les enzymes sont construits à partir d'eux) sont de nature protéique. À leur tour, les protéines sont constituées de composés azotés simples - des acides aminés, liés par des liaisons chimiques - des liaisons peptidiques. Dans le corps, il existe des enzymes spéciales qui rompent ces liaisons en attachant des molécules d'eau (réaction d'hydrolyse). Ces enzymes sont appelées hydrolases peptidiques. Sous leur influence, les liaisons chimiques entre les acides aminés sont rompues dans les molécules de protéines et des fragments de molécules de protéines se forment - des peptides, constitués d'un nombre différent d'acides aminés. Les peptides, ayant une activité biologique élevée, peuvent même provoquer un empoisonnement du corps. Finalement, lorsqu'ils sont exposés à des hydrolases peptidiques, les peptides perdent ou réduisent considérablement leur activité biologique.

En 1979, le professeur VN Orekhovich et ses étudiants ont réussi à découvrir, isoler sous forme pure et étudier en détail les propriétés physiques, chimiques et catalytiques de l'une des hydrolases peptidiques, jusque-là inconnues des biochimistes. Maintenant, il est inclus dans la liste internationale sous le nom de l'enzyme carboxycatepsine. La recherche a permis de se rapprocher de la réponse à la question: pourquoi un corps sain a-t-il besoin de carboxycatepsine et que peut-il arriver à la suite de certains changements dans sa structure.

Il s'est avéré que la carboxycatepsine est impliquée à la fois dans la formation du peptide angiotensine B, qui augmente la tension artérielle, et dans la destruction d'un autre peptide, la bradykinine, qui a au contraire la propriété d'abaisser la tension artérielle.

Ainsi, la carboxycatepsine s'est avérée être un catalyseur clé impliqué dans le fonctionnement de l'un des systèmes biochimiques les plus importants du corps - le système de régulation de la pression artérielle. Plus l'activité de la carboxycatepsine est élevée, plus la concentration d'angiotensine II est élevée et plus la concentration de bradykinine est faible, ce qui entraîne à son tour une augmentation de la pression artérielle. Il n'est pas surprenant que chez les personnes souffrant d'hypertension, l'activité de la carboxy-catépsine dans le sang soit augmentée. La définition de cet indicateur aide les médecins à évaluer l'efficacité des mesures thérapeutiques, à prédire l'évolution de la maladie.

Est-il possible d'inhiber l'action de la carboxythepsine directement dans le corps humain et d'obtenir ainsi une diminution de la pression artérielle ? Des études menées dans notre institut ont montré qu'il existe dans la nature des peptides capables de se lier à la carboxycatepsine sans être hydrolysés, et de la priver ainsi de la capacité de remplir sa fonction inhérente.

Actuellement, des travaux sont en cours sur la synthèse de bloqueurs artificiels (inhibiteurs) de la carboxycatepsine, censés être utilisés comme nouveaux agents thérapeutiques pour lutter contre l'hypertension.

D'autres enzymes clés importantes impliquées dans les transformations biochimiques des substances azotées dans le corps humain comprennent les amines oxydases. Sans eux, les réactions d'oxydation des amines dites biogènes, auxquelles appartiennent de nombreux transmetteurs chimiques de l'influx nerveux - les neurotransmetteurs, ne peuvent pas fonctionner. Les dégradations des amines oxydases entraînent des troubles des fonctions du système nerveux central et périphérique ; les bloqueurs chimiques des amines oxydases sont déjà utilisés en pratique clinique comme agents thérapeutiques, par exemple dans les états dépressifs.

Au cours de l'étude des fonctions biologiques des amines oxydases, il a été possible de découvrir leur propriété jusque-là inconnue. Il s'est avéré que certaines modifications chimiques des molécules de ces enzymes s'accompagnent de modifications qualitatives de leurs propriétés catalytiques. Ainsi, les monoamine oxydases qui oxydent les monoamines biogènes (par exemple, les neurotransmetteurs bien connus noradrénaline, sérotonine et dopamine) perdent partiellement leurs propriétés inhérentes après traitement avec des agents oxydants. Mais d'autre part, ils découvrent une capacité qualitativement nouvelle à détruire les diamines, certains acides aminés et sucres aminés, les nucléotides et autres composés azotés nécessaires à la vie de la cellule. De plus, il est possible de transformer les monoamine oxydases non seulement dans un tube à essai (c'est-à-dire dans les cas où les chercheurs expérimentent des préparations d'enzymes purifiées), mais également dans un corps animal, dans lequel divers processus pathologiques sont préalablement modélisés.

Dans les cellules du corps humain, les monoamines oxydases entrent dans la composition des membranes biologiques - des cloisons semi-perméables qui servent de membranes cellulaires et divisent chacune d'elles en compartiments séparés où se produisent certaines réactions. Les biomembranes sont particulièrement riches en graisses facilement oxydables, qui sont à l'état semi-liquide. De nombreuses maladies s'accompagnent de l'accumulation de quantités excessives de produits d'oxydation des graisses dans les biomembranes. Excessivement oxydés (peroxydés), ils perturbent à la fois la perméabilité normale des membranes et le fonctionnement normal des enzymes qui entrent dans leur composition. Ces enzymes comprennent les monoamine oxydases.

En particulier, lors d'une radiolésion, les graisses sont suroxydées dans les biomembranes des cellules de la moelle osseuse, des intestins, du foie et d'autres organes, et les monoamine oxydases non seulement perdent partiellement leur activité utile, mais acquièrent également une propriété qualitativement nouvelle qui est nocive pour le corps. Ils commencent à détruire les substances azotées vitales pour la cellule. La capacité des monoamines oxydases à transformer leur activité biologique se manifeste à la fois dans des expériences avec des préparations enzymatiques purifiées et dans un organisme vivant. De plus, il s'est avéré que les agents thérapeutiques utilisés dans la lutte contre les radiolésions empêchent également le développement de changements qualitatifs dans les enzymes.

Cette propriété très importante - la réversibilité de la transformation des monoamines oxydases - a été établie dans des expériences au cours desquelles les chercheurs ont appris non seulement à empêcher la transformation des enzymes, mais également à éliminer les violations, en ramenant les fonctions des catalyseurs à la normale et en obtenant un certain effet thérapeutique. effet.

Alors que nous parlons d'expérimentations animales. Cependant, aujourd'hui, il y a tout lieu de croire que l'activité des amines oxydases change également dans le corps humain, en particulier dans l'athérosclérose. Par conséquent, l'étude des propriétés des amines oxydases, ainsi que des produits chimiques pouvant être utilisés pour influencer leur activité dans le corps humain à des fins thérapeutiques, se poursuit actuellement avec une persévérance particulière.

Et le dernier exemple. On sait le rôle important que jouent les glucides dans la vie de notre corps et, par conséquent, les enzymes clés qui accélèrent leurs transformations biochimiques. Ces catalyseurs comprennent l'enzyme gamma-amylase découverte dans notre institut ; il participe à la rupture des liaisons chimiques entre les molécules de glucose (des molécules complexes de glycogène sont construites à partir d'elles). L'absence ou l'insuffisance congénitale de gamma-amylase entraîne une perturbation des transformations biochimiques normales du glycogène. Son contenu dans les cellules des organes vitaux de l'enfant augmente, ils perdent la capacité d'accomplir leurs fonctions inhérentes. Tous ces changements caractérisent la maladie la plus grave - la glycogénose.

D'autres enzymes sont également impliquées dans les transformations biochimiques du glycogène.

Leur déficience congénitale entraîne également des glycogénoses. Afin de reconnaître en temps opportun et avec précision le type de glycogénose dont souffre un enfant (et cela est important pour choisir une méthode de traitement et prédire l'évolution de la maladie), il est nécessaire d'étudier l'activité d'un certain nombre d'enzymes, y compris gamma -amylase. Développées dans les années 1970 à l'Institut de chimie biologique et médicale de l'Académie des sciences médicales de l'URSS, les méthodes de laboratoire différentiel et de diagnostic chimique de la glycogénose sont toujours utilisées dans la pratique clinique.

Selon le professeur V.Z. GORKINE

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Des millions de réactions chimiques ont lieu dans la cellule de tout organisme vivant. Chacun d'eux est d'une grande importance, il est donc important de maintenir la vitesse des processus biologiques à un niveau élevé. Presque chaque réaction est catalysée par sa propre enzyme. Que sont les enzymes ? Quel est leur rôle dans la cellule ?

Enzymes. Définition

Le terme "enzyme" vient du latin fermentum - levain. Ils peuvent également être appelés enzymes, du grec en zyme, "dans la levure".

Les enzymes sont des substances biologiquement actives, de sorte que toute réaction qui se produit dans une cellule ne peut se passer de leur participation. Ces substances agissent comme des catalyseurs. En conséquence, toute enzyme a deux propriétés principales :

1) L'enzyme accélère la réaction biochimique, mais n'est pas consommée.

2) La valeur de la constante d'équilibre ne change pas, mais accélère seulement l'atteinte de cette valeur.

Les enzymes accélèrent les réactions biochimiques par mille, et dans certains cas un million de fois. Cela signifie qu'en l'absence d'appareil enzymatique, tous les processus intracellulaires s'arrêteront pratiquement et la cellule elle-même mourra. Par conséquent, le rôle des enzymes en tant que substances biologiquement actives est important.

Une variété d'enzymes vous permet de diversifier la régulation du métabolisme cellulaire. Dans toute cascade de réactions, de nombreuses enzymes de différentes classes participent. Les catalyseurs biologiques sont hautement sélectifs en raison de la conformation spécifique de la molécule. Étant donné que les enzymes sont dans la plupart des cas de nature protéique, elles se trouvent dans une structure tertiaire ou quaternaire. Ceci s'explique encore une fois par la spécificité de la molécule.

Fonctions des enzymes dans la cellule

La tâche principale de l'enzyme est d'accélérer la réaction correspondante. Toute cascade de processus, de la décomposition du peroxyde d'hydrogène à la glycolyse, nécessite la présence d'un catalyseur biologique.

Le bon fonctionnement des enzymes est obtenu par une haute spécificité pour un substrat particulier. Cela signifie qu'un catalyseur ne peut accélérer qu'une certaine réaction et aucune autre, même très similaire. Selon le degré de spécificité, on distingue les groupes d'enzymes suivants:

1) Enzymes à spécificité absolue, lorsqu'une seule réaction est catalysée. Par exemple, la collagénase décompose le collagène et la maltase décompose le maltose.

2) Enzymes avec une spécificité relative. Cela inclut les substances qui peuvent catalyser une certaine classe de réactions, telles que le clivage hydrolytique.

Le travail d'un biocatalyseur commence à partir du moment de la fixation de son site actif sur le substrat. Dans ce cas, on parle d'une interaction complémentaire comme une serrure et une clé. On entend ici la coïncidence complète de la forme du centre actif avec le substrat, ce qui permet d'accélérer la réaction.

La prochaine étape est la réaction elle-même. Sa vitesse augmente grâce à l'action du complexe enzymatique. Au final, on obtient une enzyme qui est associée aux produits de la réaction.

La dernière étape est le détachement des produits de réaction de l'enzyme, après quoi le centre actif redevient libre pour le travail suivant.

Schématiquement, le travail de l'enzyme à chaque étape peut s'écrire comme suit :

1) S + E ——> SE

2) SE ——> SP

3) SP ——> S + P, où S est le substrat, E est l'enzyme et P est le produit.

Classement enzymatique

Dans le corps humain, vous pouvez trouver un grand nombre d'enzymes. Toutes les connaissances sur leurs fonctions et leur travail ont été systématisées et, par conséquent, une classification unique est apparue, grâce à laquelle il est facile de déterminer à quoi tel ou tel catalyseur est destiné. Voici les 6 principales classes d'enzymes, ainsi que des exemples de certains sous-groupes.

Oxydoréductases.

Les enzymes de cette classe catalysent les réactions redox. Il y a 17 sous-groupes au total. Les oxydoréductases ont généralement une partie non protéique, représentée par une vitamine ou un hème.

Parmi les oxydoréductases, on trouve souvent les sous-groupes suivants :

a) Déshydrogénases. La biochimie des enzymes déshydrogénases consiste en l'élimination des atomes d'hydrogène et leur transfert vers un autre substrat. Ce sous-groupe se retrouve le plus souvent dans les réactions de respiration, de photosynthèse. La composition des déshydrogénases contient nécessairement une coenzyme sous forme de NAD/NADP ou de flavoprotéines FAD/FMN. Il y a souvent des ions métalliques. Des exemples sont des enzymes telles que la cytochrome réductase, la pyruvate déshydrogénase, l'isocitrate déshydrogénase et de nombreuses enzymes hépatiques (lactate déshydrogénase, glutamate déshydrogénase, etc.).

b) Oxydases. Un certain nombre d'enzymes catalysent l'addition d'oxygène à l'hydrogène, à la suite de quoi les produits de réaction peuvent être de l'eau ou du peroxyde d'hydrogène (H 2 0, H 2 0 2). Exemples d'enzymes : cytochrome oxydase, tyrosinase.

c) Les peroxydases et les catalases sont des enzymes qui catalysent la décomposition de H 2 O 2 en oxygène et en eau.

d) les oxygénases. Ces biocatalyseurs accélèrent l'apport d'oxygène au substrat. La dopamine hydroxylase est un exemple de ces enzymes.

2. Transférases.

La tâche des enzymes de ce groupe est de transférer les radicaux de la substance donneuse à la substance réceptrice.

a) méthyltransférase. Les ADN méthyltransférases, les principales enzymes qui contrôlent le processus de réplication des nucléotides, jouent un rôle important dans la régulation de l'acide nucléique.

b) Acyltransférases. Les enzymes de ce sous-groupe transportent le groupe acyle d'une molécule à une autre. Exemples d'acyltransférases : lécithincholesterol acyltransférase (transfère un groupe fonctionnel d'un acide gras au cholestérol), lysophosphatidylcholine acyltransférase (un groupe acyle est transféré sur la lysophosphatidylcholine).

c) Aminotransférases - enzymes impliquées dans la conversion des acides aminés. Exemples d'enzymes : l'alanine aminotransférase, qui catalyse la synthèse d'alanine à partir du pyruvate et du glutamate par transfert de groupement aminé.

d) Phosphotransférases. Les enzymes de ce sous-groupe catalysent l'addition d'un groupe phosphate. Un autre nom pour les phosphotransférases, les kinases, est beaucoup plus courant. Des exemples sont des enzymes telles que les hexokinases et les aspartate kinases, qui ajoutent des résidus de phosphore aux hexoses (le plus souvent du glucose) et à l'acide aspartique, respectivement.

3. Hydrolases - une classe d'enzymes qui catalysent le clivage des liaisons dans une molécule, suivi de l'ajout d'eau. Les substances appartenant à ce groupe sont les principales enzymes digestives.

a) Estérases - briser les liaisons ester. Un exemple est les lipases, qui décomposent les graisses.

b) Glycosidases. La biochimie des enzymes de cette série consiste en la destruction des liaisons glycosidiques des polymères (polysaccharides et oligosaccharides). Exemples : amylase, sucrase, maltase.

c) Les peptidases sont des enzymes qui catalysent la décomposition des protéines en acides aminés. Les peptidases comprennent des enzymes telles que les pepsines, la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase.

d) Amidases - clivent les liaisons amide. Exemples : arginase, uréase, glutaminase, etc. De nombreuses enzymes amidase se trouvent dans

4. Lyases - enzymes dont la fonction est similaire aux hydrolases, cependant, lors du clivage des liaisons dans les molécules, l'eau n'est pas consommée. Les enzymes de cette classe contiennent toujours une partie non protéique, par exemple sous forme de vitamines B1 ou B6.

a) Décarboxylases. Ces enzymes agissent sur la liaison C-C. Des exemples sont la glutamate décarboxylase ou la pyruvate décarboxylase.

b) Hydratases et déshydratases - enzymes qui catalysent la réaction de séparation des liaisons C-O.

c) Amidine-lyases - détruisent les liaisons C-N. Exemple : arginine succinate lyase.

d) P-O lyase. De telles enzymes, en règle générale, séparent le groupe phosphate de la substance substrat. Exemple : adénylate cyclase.

La biochimie des enzymes est basée sur leur structure

Les capacités de chaque enzyme sont déterminées par sa structure individuelle et unique. Toute enzyme est avant tout une protéine, et sa structure et son degré de repliement jouent un rôle décisif dans la détermination de sa fonction.

Chaque biocatalyseur se caractérise par la présence d'un centre actif, qui, à son tour, est divisé en plusieurs zones fonctionnelles indépendantes :

1) Le centre catalytique est une région spéciale de la protéine, le long de laquelle l'enzyme est attachée au substrat. Selon la conformation de la molécule protéique, le centre catalytique peut prendre diverses formes, qui doivent s'adapter au substrat de la même manière qu'une serrure à clé. Une structure aussi complexe explique ce qui se trouve à l'état tertiaire ou quaternaire.

2) Centre d'adsorption - agit comme un "support". Ici, tout d'abord, il existe une connexion entre la molécule d'enzyme et la molécule de substrat. Cependant, les liaisons formées par le centre d'adsorption sont très faibles, ce qui signifie que la réaction catalytique à ce stade est réversible.

3) Les centres allostériques peuvent être situés à la fois dans le centre actif et sur toute la surface de l'enzyme dans son ensemble. Leur fonction est de réguler le fonctionnement de l'enzyme. La régulation se fait à l'aide de molécules inhibitrices et de molécules activatrices.

Les protéines activatrices, se liant à la molécule d'enzyme, accélèrent son travail. Les inhibiteurs, au contraire, inhibent l'activité catalytique, et cela peut se produire de deux manières : soit la molécule se lie au site allostérique dans la région du site actif de l'enzyme (inhibition compétitive), soit elle se fixe sur une autre région de la protéine (inhibition non compétitive). considéré comme plus efficace. Après tout, cela ferme la place à la liaison du substrat à l'enzyme, et ce processus n'est possible que dans le cas d'une coïncidence presque complète de la forme de la molécule inhibitrice et du centre actif.

Une enzyme se compose souvent non seulement d'acides aminés, mais aussi d'autres substances organiques et inorganiques. En conséquence, l'apoenzyme est isolée - la partie protéique, la coenzyme - la partie organique et le cofacteur - la partie inorganique. La coenzyme peut être représentée par des glucides, des graisses, des acides nucléiques, des vitamines. À son tour, le cofacteur est le plus souvent des ions métalliques auxiliaires. L'activité des enzymes est déterminée par sa structure: des substances supplémentaires qui composent la composition modifient les propriétés catalytiques. Différents types d'enzymes sont le résultat d'une combinaison de tous les facteurs énumérés de formation de complexes.

Régulation enzymatique

Les enzymes en tant que substances biologiquement actives ne sont pas toujours nécessaires à l'organisme. La biochimie des enzymes est telle qu'elles peuvent nuire à une cellule vivante en cas de catalyse excessive. Pour prévenir les effets nocifs des enzymes sur le corps, il est nécessaire de réguler en quelque sorte leur travail.

Les enzymes étant de nature protéique, elles sont facilement détruites à des températures élevées. Le processus de dénaturation est réversible, mais il peut affecter de manière significative le travail des substances.

Le pH joue également un grand rôle dans la régulation. En règle générale, la plus grande activité des enzymes est observée à des valeurs de pH neutres (7,0-7,2). Il existe également des enzymes qui fonctionnent uniquement dans un environnement acide ou uniquement dans un environnement alcalin. Ainsi, dans les lysosomes cellulaires, un pH bas est maintenu, auquel l'activité des enzymes hydrolytiques est maximale. S'ils pénètrent accidentellement dans le cytoplasme, où l'environnement est déjà plus proche de la neutralité, leur activité diminuera. Une telle protection contre "l'auto-alimentation" est basée sur les caractéristiques du travail des hydrolases.

Il convient de mentionner l'importance du coenzyme et du cofacteur dans la composition des enzymes. La présence de vitamines ou d'ions métalliques affecte de manière significative le fonctionnement de certaines enzymes spécifiques.

Nomenclature enzymatique

Toutes les enzymes du corps sont généralement nommées en fonction de leur appartenance à l'une des classes, ainsi que du substrat avec lequel elles réagissent. Parfois, non pas un, mais deux substrats sont utilisés dans le nom.

Exemples de noms de certaines enzymes :

Enzymes hépatiques : lactate déshydrogénase, glutamate déshydrogénase.
Nom systématique complet de l'enzyme : lactate-NAD+-oxydoréductase.

Il existe également des noms triviaux qui ne respectent pas les règles de nomenclature. Des exemples sont les enzymes digestives : trypsine, chymotrypsine, pepsine.

Processus de synthèse enzymatique

Les fonctions des enzymes sont déterminées au niveau génétique. Puisqu'une molécule est en gros une protéine, sa synthèse répète exactement les processus de transcription et de traduction.

La synthèse des enzymes se déroule selon le schéma suivant. Tout d'abord, les informations sur l'enzyme souhaitée sont lues à partir de l'ADN, à la suite de quoi l'ARNm est formé. L'ARN messager code pour tous les acides aminés qui composent l'enzyme. La régulation enzymatique peut également se produire au niveau de l'ADN : si le produit de la réaction catalysée est suffisant, la transcription du gène s'arrête et inversement, s'il y a besoin d'un produit, le processus de transcription est activé.

Une fois que l'ARNm est entré dans le cytoplasme de la cellule, l'étape suivante commence - la traduction. Sur les ribosomes du réticulum endoplasmique, une chaîne primaire est synthétisée, constituée d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques. Cependant, la molécule protéique dans la structure primaire ne peut pas encore remplir ses fonctions enzymatiques.

L'activité des enzymes dépend de la structure de la protéine. Sur le même ER, une torsion des protéines se produit, à la suite de laquelle des structures d'abord secondaires puis tertiaires sont formées. La synthèse de certaines enzymes s'arrête déjà à ce stade, cependant, pour activer l'activité catalytique, il est souvent nécessaire d'ajouter une coenzyme et un cofacteur.

Dans certaines zones du réticulum endoplasmique, les composants organiques de l'enzyme sont fixés : monosaccharides, acides nucléiques, graisses, vitamines. Certaines enzymes ne peuvent pas fonctionner sans la présence d'une coenzyme.

Le cofacteur joue un rôle décisif dans la formation Certaines des fonctions des enzymes ne sont disponibles que lorsque la protéine atteint l'organisation du domaine. Par conséquent, la présence d'une structure quaternaire est très importante pour eux, dans laquelle le lien de connexion entre plusieurs globules protéiques est un ion métallique.

Plusieurs formes d'enzymes

Il existe des situations où il est nécessaire d'avoir plusieurs enzymes qui catalysent la même réaction, mais diffèrent les unes des autres par certains paramètres. Par exemple, une enzyme peut fonctionner à 20 degrés, mais à 0 degré elle ne pourra plus remplir ses fonctions. Que doit faire un organisme vivant dans une telle situation à basse température ambiante ?

Ce problème est facilement résolu par la présence de plusieurs enzymes à la fois, catalysant la même réaction, mais opérant dans des conditions différentes. Il existe deux types de formes multiples d'enzymes :

Isoenzymes. Ces protéines sont codées par des gènes différents, sont constituées d'acides aminés différents, mais catalysent la même réaction.
Formes plurielles vraies. Ces protéines sont transcrites à partir du même gène, mais les peptides sont modifiés sur les ribosomes. En conséquence, plusieurs formes de la même enzyme sont obtenues.

En conséquence, le premier type de formes multiples est formé au niveau génétique, tandis que le second type est formé au niveau post-traductionnel.

Importance des enzymes

En médecine, cela se résume à la libération de nouveaux médicaments, dans lesquels les substances sont déjà dans les bonnes quantités. Les scientifiques n'ont pas encore trouvé de moyen de stimuler la synthèse des enzymes manquantes dans le corps, mais aujourd'hui, des médicaments sont largement utilisés pour compenser temporairement leur carence.

Diverses enzymes dans la cellule catalysent une grande variété de réactions vitales. L'un de ces enismes sont des représentants du groupe des nucléases : endonucléases et exonucléases. Leur travail consiste à maintenir un niveau constant d'acides nucléiques dans la cellule, en éliminant l'ADN et l'ARN endommagés.

N'oubliez pas un phénomène tel que la coagulation du sang. Étant une mesure de protection efficace, ce processus est sous le contrôle d'un certain nombre d'enzymes. Le principal est la thrombine, qui convertit le fibrinogène protéique inactif en fibrine active. Ses fils créent une sorte de réseau qui obstrue le site d'endommagement du vaisseau, empêchant ainsi une perte de sang excessive.

Les enzymes sont utilisées dans la vinification, le brassage, l'obtention de nombreux produits laitiers fermentés. La levure peut être utilisée pour produire de l'alcool à partir de glucose, mais un extrait de celle-ci est suffisant pour le bon déroulement de ce processus.

Faits intéressants que vous ne saviez pas

Toutes les enzymes du corps ont une masse énorme - de 5 000 à 1 000 000 Da. Cela est dû à la présence de protéines dans la molécule. A titre de comparaison: le poids moléculaire du glucose est de 180 Da et le dioxyde de carbone n'est que de 44 Da.

À ce jour, plus de 2 000 enzymes ont été découvertes dans les cellules de divers organismes. Cependant, la plupart de ces substances ne sont pas encore entièrement comprises.

L'activité enzymatique est utilisée pour produire des détergents à lessive efficaces. Ici, les enzymes jouent le même rôle que dans l'organisme : elles décomposent la matière organique, et cette propriété aide à lutter contre les taches. Il est recommandé d'utiliser une poudre à laver similaire à une température ne dépassant pas 50 degrés, sinon le processus de dénaturation peut se produire.

Selon les statistiques, 20% des personnes dans le monde souffrent d'un manque de l'une des enzymes.

Les propriétés des enzymes sont connues depuis très longtemps, mais ce n'est qu'en 1897 que les gens ont réalisé que ce n'était pas la levure elle-même, mais un extrait de leurs cellules, qui pouvait être utilisé pour fermenter le sucre en alcool.

Chimie biologique Lelevich Vladimir Valeryanovich

Le mécanisme d'action des enzymes

Dans toute réaction enzymatique, on distingue les étapes suivantes :

E+S ? ?E+P

où E est l'enzyme, S est le substrat, est le complexe enzyme-substrat, P est le produit.

Le mécanisme d'action des enzymes peut être considéré à partir de deux positions: du point de vue des changements d'énergie des réactions chimiques et du point de vue des événements dans le centre actif.

Changements d'énergie dans les réactions chimiques

Toutes les réactions chimiques se déroulent en obéissant à deux lois fondamentales de la thermodynamique : la loi de conservation de l'énergie et la loi d'entropie. Selon ces lois, l'énergie totale d'un système chimique et de son environnement reste constante, tandis que le système chimique tend à réduire l'ordre (augmenter l'entropie). Pour comprendre l'énergie d'une réaction chimique, il ne suffit pas de connaître le bilan énergétique des substances entrant et sortant de la réaction. Il est nécessaire de prendre en compte les changements d'énergie dans le processus d'une réaction chimique donnée et le rôle des enzymes dans la dynamique de ce processus.

Plus les molécules ont une énergie dépassant le niveau de Ea (énergie d'activation), plus la vitesse d'une réaction chimique est élevée. La vitesse d'une réaction chimique peut être augmentée par chauffage. Cela augmente l'énergie des molécules qui réagissent. Cependant, les températures élevées sont préjudiciables aux organismes vivants, de sorte que les enzymes sont utilisées dans la cellule pour accélérer les réactions chimiques. Les enzymes fournissent un taux élevé de réactions dans des conditions optimales existant dans la cellule en abaissant le niveau d'Ea. Ainsi, les enzymes abaissent la hauteur de la barrière énergétique, ce qui augmente le nombre de molécules réactives et, par conséquent, la vitesse de réaction.

Le rôle du site actif dans la catalyse enzymatique

À la suite de recherches, il a été démontré que la molécule d'enzyme, en règle générale, est plusieurs fois plus grande que la molécule de substrat subissant une transformation chimique par cette enzyme. Seule une petite partie de la molécule d'enzyme entre en contact avec le substrat, généralement de 5 à 10 résidus d'acides aminés, qui forment le site actif de l'enzyme. Le rôle des résidus d'acides aminés restants est d'assurer la conformation correcte de la molécule d'enzyme pour le déroulement optimal de la réaction chimique.

Le site actif à toutes les étapes de la catalyse enzymatique ne peut être considéré comme un site passif de liaison au substrat. C'est une « machine » moléculaire complexe utilisant une variété de mécanismes chimiques qui favorisent la transformation d'un substrat en un produit.

Dans le centre actif de l'enzyme, les substrats sont disposés de manière à ce que les groupes fonctionnels des substrats participant à la réaction soient très proches les uns des autres. Cette propriété du centre actif s'appelle l'effet d'approche et d'orientation des réactifs. Un tel arrangement ordonné de substrats provoque une diminution de l'entropie et, par conséquent, une diminution de l'énergie d'activation (Ea), qui détermine l'efficacité catalytique des enzymes.

Le centre actif de l'enzyme contribue également à la déstabilisation des liaisons interatomiques dans la molécule de substrat, ce qui facilite le déroulement d'une réaction chimique et la formation de produits. Cette propriété du centre actif est appelée effet de déformation du substrat.

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La structure de la molécule d'enzyme Par structure, les enzymes peuvent être des protéines simples et complexes. Une enzyme qui est une protéine complexe est appelée holoenzyme. La partie protéique d'une enzyme est appelée apoenzyme, la partie non protéique est appelée cofacteur. Il existe deux types de cofacteurs : 1.

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Spécificité d'action des enzymes Les enzymes ont une plus grande spécificité d'action par rapport aux catalyseurs inorganiques. Il existe une spécificité par rapport au type de réaction chimique catalysée par l'enzyme, et une spécificité par rapport à

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Chapitre 4. Régulation de l'activité enzymatique. Enzymologie médicale Méthodes de régulation de l'activité enzymatique : 1. Modification du nombre d'enzymes.2. Modification de l'efficacité catalytique de l'enzyme.3. Modification des conditions de réaction Régulation de la quantité

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L'utilisation des enzymes en médecine Les préparations enzymatiques sont largement utilisées en médecine. Les enzymes dans la pratique médicale sont utilisées comme agents diagnostiques (diagnostics enzymatiques) et thérapeutiques (thérapie enzymatique). De plus, les enzymes sont utilisées comme

ChapitreIV.3.

Enzymes

Le métabolisme dans l'organisme peut être défini comme l'ensemble de toutes les transformations chimiques subies par des composés venant de l'extérieur. Ces transformations incluent tous les types connus de réactions chimiques : transfert intermoléculaire de groupements fonctionnels, clivage hydrolytique et non hydrolytique de liaisons chimiques, réarrangement intramoléculaire, nouvelle formation de liaisons chimiques et réactions redox. De telles réactions se déroulent dans le corps à une vitesse extrêmement élevée uniquement en présence de catalyseurs. Tous les catalyseurs biologiques sont des substances de nature protéique et sont appelés enzymes (ci-après F) ou enzymes (E).

Les enzymes ne sont pas des composants de réactions, mais accélèrent seulement l'atteinte de l'équilibre en augmentant le taux de transformations directes et inverses. L'accélération de la réaction se produit en raison d'une diminution de l'énergie d'activation - la barrière énergétique qui sépare un état du système (le composé chimique initial) d'un autre (le produit de la réaction).

Les enzymes accélèrent une grande variété de réactions dans le corps. Ainsi, assez simple du point de vue de la chimie traditionnelle, la réaction de séparation de l'eau de l'acide carbonique avec formation de CO 2 nécessite la participation d'une enzyme, car sans lui, il procède trop lentement pour réguler le pH du sang. Grâce à l'action catalytique des enzymes dans le corps, il devient possible de réaliser de telles réactions qui seraient des centaines et des milliers de fois plus lentes sans catalyseur.

Propriétés enzymatiques

1. Influence sur la vitesse d'une réaction chimique : les enzymes augmentent la vitesse d'une réaction chimique, mais elles-mêmes ne sont pas consommées.

La vitesse de réaction est la variation de la concentration des composants de la réaction par unité de temps. S'il va dans le sens direct, il est proportionnel à la concentration des réactifs ; s'il va dans le sens opposé, il est proportionnel à la concentration des produits de réaction. Le rapport des taux de réactions directes et inverses est appelé la constante d'équilibre. Les enzymes ne peuvent pas modifier les valeurs de la constante d'équilibre, mais l'état d'équilibre en présence d'enzymes est plus rapide.

2. La spécificité de l'action des enzymes. Dans les cellules du corps, 2 à 3 000 réactions ont lieu, chacune étant catalysée par une certaine enzyme. La spécificité de l'action d'une enzyme est la capacité d'accélérer le cours d'une réaction particulière sans affecter le rythme des autres, même très similaires.

Distinguer:

Absolu– lorsque F catalyse une seule réaction spécifique ( arginase- dégradation de l'arginine)

Relatif(groupe spécial) - F catalyse une certaine classe de réactions (par exemple, clivage hydrolytique) ou des réactions impliquant une certaine classe de substances.

La spécificité des enzymes est due à leur séquence unique d'acides aminés, qui détermine la conformation du centre actif qui interagit avec les composants de la réaction.

Une substance dont la transformation chimique est catalysée par une enzyme est appelée substrat ( S ) .

3. L'activité des enzymes est la capacité d'accélérer la vitesse de réaction à des degrés divers. L'activité s'exprime en :

1) Unités internationales d'activité - (UI) la quantité de l'enzyme catalysant la conversion de 1 µM du substrat en 1 min.

2) Katalakh (cat) - la quantité de catalyseur (enzyme) capable de convertir 1 mol de substrat en 1 s.

3) Activité spécifique - le nombre d'unités d'activité (l'une des valeurs ci-dessus) dans l'échantillon à tester par rapport à la masse totale de protéines dans cet échantillon.

4) Moins souvent, l'activité molaire est utilisée - le nombre de molécules de substrat converties par une molécule d'enzyme par minute.

l'activité dépend de Température . Telle ou cette enzyme montre la plus grande activité à une température optimale. Pour F d'un organisme vivant, cette valeur est comprise entre +37,0 et +39,0° C, selon le type d'animal. Avec une diminution de la température, le mouvement brownien ralentit, la vitesse de diffusion diminue et, par conséquent, le processus de formation de complexes entre l'enzyme et les composants de la réaction (substrats) ralentit. En cas d'augmentation de la température au-dessus de +40 - +50° Avec la molécule d'enzyme, qui est une protéine, subit un processus de dénaturation. Dans le même temps, la vitesse de la réaction chimique diminue sensiblement (Fig. 4.3.1.).

L'activité enzymatique dépend aussi de pH moyen . Pour la plupart d'entre eux, il existe une certaine valeur de pH optimale à laquelle leur activité est maximale. Étant donné que la cellule contient des centaines d'enzymes et que chacune d'elles a ses propres limites de pH opt, le changement de pH est l'un des facteurs importants de la régulation de l'activité enzymatique. Ainsi, à la suite d'une réaction chimique avec la participation d'une certaine enzyme, dont le pH opt se situe dans la plage de 7,0 à 7,2, un produit est formé, qui est un acide. Dans ce cas, la valeur du pH se déplace vers la région de 5,5 à 6,0. L'activité de l'enzyme diminue fortement, la vitesse de formation du produit ralentit, mais une autre enzyme est activée, pour laquelle ces valeurs de pH sont optimales, et le produit de la première réaction subit une transformation chimique supplémentaire. (Un autre exemple sur la pepsine et la trypsine).

La nature chimique des enzymes. La structure de l'enzyme. Centres actifs et allostériques

Toutes les enzymes sont des protéines d'un poids moléculaire de 15 000 à plusieurs millions de Da. Selon la structure chimique, ils sont Facile enzymes (constituées uniquement d'AA) et complexe enzymes (ont une partie non protéique ou un groupe prosthétique). La partie protéique s'appelle apoenzyme, et non protéique, s'il est lié de manière covalente à une apoenzyme, alors on l'appelle coenzyme, et si la liaison est non covalente (ionique, hydrogène) - cofacteur . Les fonctions du groupement prothétique sont les suivantes : participation à l'acte de catalyse, contact entre l'enzyme et le substrat, stabilisation de la molécule enzymatique dans l'espace.

Les substances inorganiques agissent généralement comme cofacteur - ions de zinc, cuivre, potassium, magnésium, calcium, fer, molybdène.

Les coenzymes peuvent être considérées comme faisant partie intégrante de la molécule d'enzyme. Ce sont des substances organiques, parmi lesquelles on trouve: les nucléotides ( ATP, UMF, etc.), des vitamines ou leurs dérivés ( TDF- de la thiamine ( EN 1), FMN- de la riboflavine ( EN 2), coenzyme A- de l'acide pantothénique ( À 3), NAD, etc.) et coenzymes tétrapyrrole - hèmes.

Dans le processus de catalyse de la réaction, ce n'est pas toute la molécule d'enzyme qui entre en contact avec le substrat, mais une certaine partie de celui-ci, appelée centre actif. Cette zone de la molécule ne consiste pas en une séquence d'acides aminés, mais se forme lorsque la molécule de protéine est tordue en une structure tertiaire. Des sections séparées d'acides aminés se rapprochent, formant une certaine configuration du centre actif. Une caractéristique structurelle importante du centre actif est que sa surface est complémentaire de la surface du substrat ; Les résidus AA de cette zone de l'enzyme sont capables d'entrer en interaction chimique avec certains groupes du substrat. On peut imaginer que le site actif de l'enzyme correspond à la structure du substrat comme une clé et une serrure.

V centre actif deux zones sont distinguées : centre de reliure, responsable de la fixation du substrat, et centre catalytique responsable de la transformation chimique du substrat. La composition du centre catalytique de la plupart des enzymes comprend des AA tels que Ser, Cys, His, Tyr, Lys. Les enzymes complexes du centre catalytique ont un cofacteur ou coenzyme.

En plus du centre actif, un certain nombre d'enzymes sont équipées d'un centre régulateur (allostérique). Les substances qui affectent son activité catalytique interagissent avec cette zone de l'enzyme.

Le mécanisme d'action des enzymes

L'acte de catalyse se compose de trois étapes successives.

1. Formation d'un complexe enzyme-substrat lors de l'interaction à travers le centre actif.

2. La liaison du substrat se produit en plusieurs points du centre actif, ce qui entraîne une modification de la structure du substrat, sa déformation étant due à une modification de l'énergie de liaison dans la molécule. C'est la deuxième étape et s'appelle l'activation du substrat. Lorsque cela se produit, une certaine modification chimique du substrat et sa transformation en un ou plusieurs nouveaux produits.

3. À la suite d'une telle transformation, la nouvelle substance (produit) perd sa capacité à être retenue dans le centre actif de l'enzyme et l'enzyme-substrat, ou plutôt le complexe enzyme-produit, se dissocie (se désintègre).

Types de réactions catalytiques :

A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B

A + B + E \u003d AE + B \u003d ABE \u003d AB + E

AB + E \u003d ABE \u003d A + B + E, où E est une enzyme, A et B sont des substrats ou des produits de réaction.

Effecteurs enzymatiques - des substances qui modifient le taux de catalyse enzymatique et régulent ainsi le métabolisme. Parmi eux se distinguent inhibiteurs - ralentissant la vitesse de réaction et activateurs - accélérant la réaction enzymatique.

Selon le mécanisme d'inhibition de la réaction, on distingue les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs. La structure de la molécule d'inhibiteur compétitif est similaire à la structure du substrat et coïncide avec la surface du centre actif comme une clé avec une serrure (ou coïncide presque). Le degré de cette similitude peut même être plus élevé qu'avec le substrat.

Si A + E \u003d AE \u003d BE \u003d E + B, alors I + E \u003d IE¹

La concentration de l'enzyme capable de catalyse diminue et la vitesse de formation des produits de réaction chute fortement (Fig. 4.3.2.).

Un grand nombre de produits chimiques d'origine endogène et exogène (c'est-à-dire formés dans le corps et provenant de l'extérieur - xénobiotiques, respectivement) agissent comme des inhibiteurs compétitifs. Les substances endogènes sont des régulateurs du métabolisme et sont appelées antimétabolites. Beaucoup d'entre eux sont utilisés dans le traitement des maladies oncologiques et microbiennes, peut-être. ils inhibent les principales réactions métaboliques des micro-organismes (sulfamides) et des cellules tumorales. Mais avec un excès de substrat et une faible concentration d'un inhibiteur compétitif, son effet est annulé.

Le deuxième type d'inhibiteurs est non compétitif. Ils interagissent avec l'enzyme en dehors du site actif, et un excès de substrat n'affecte pas leur pouvoir inhibiteur, comme c'est le cas avec les inhibiteurs compétitifs. Ces inhibiteurs interagissent soit avec certains groupements de l'enzyme (les métaux lourds se lient aux groupements thiol de Cys) soit le plus souvent avec le centre régulateur, ce qui réduit la capacité de liaison du centre actif. Le processus réel d'inhibition est la suppression complète ou partielle de l'activité enzymatique tout en maintenant sa structure primaire et spatiale.

Il existe également des inhibitions réversibles et irréversibles. Les inhibiteurs irréversibles inactivent l'enzyme en formant une liaison chimique avec son AA ou d'autres composants structurels. Il s'agit généralement d'une liaison covalente avec l'un des sites du centre actif. Un tel complexe ne se dissocie pratiquement pas dans les conditions physiologiques. Dans un autre cas, l'inhibiteur perturbe la structure conformationnelle de la molécule d'enzyme, provoquant sa dénaturation.

L'action des inhibiteurs réversibles peut être supprimée par un excès de substrat ou par l'action de substances qui modifient la structure chimique de l'inhibiteur. Les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs sont dans la plupart des cas réversibles.

En plus des inhibiteurs, des activateurs de la catalyse enzymatique sont également connus. Ils:

1) protéger la molécule enzymatique des effets inactivants,

2) former un complexe avec le substrat, qui se lie plus activement au centre actif de F,

3) interagissant avec une enzyme de structure quaternaire, elles en séparent les sous-unités et ouvrent ainsi l'accès du substrat au centre actif.

Distribution des enzymes dans le corps

Les enzymes impliquées dans la synthèse des protéines, des acides nucléiques et des enzymes du métabolisme énergétique sont présentes dans toutes les cellules du corps. Mais les cellules qui remplissent des fonctions spéciales contiennent également des enzymes spéciales. Ainsi les cellules des îlots de Langerhans du pancréas contiennent des enzymes qui catalysent la synthèse des hormones insuline et glucagon. Les enzymes qui ne sont propres qu'aux cellules de certains organes sont dites spécifiques d'organe : arginase et urokinase- foie, phosphatase acide- prostate. En modifiant la concentration de ces enzymes dans le sang, la présence de pathologies dans ces organes est jugée.

Dans la cellule, des enzymes individuelles sont distribuées dans tout le cytoplasme, d'autres sont intégrées dans les membranes des mitochondries et du réticulum endoplasmique, ces enzymes forment compartiments, dans lequel se produisent certaines étapes étroitement liées du métabolisme.

De nombreuses enzymes sont formées dans les cellules et sécrétées dans les cavités anatomiques à l'état inactif - ce sont des proenzymes. Souvent sous forme de proenzymes, des enzymes protéolytiques (protéines de décomposition) sont formées. Ensuite, sous l'influence du pH ou d'autres enzymes et substrats, leur modification chimique se produit et le centre actif devient disponible pour les substrats.

Il y a aussi isoenzymes - des enzymes qui diffèrent par leur structure moléculaire, mais remplissent la même fonction.

Nomenclature et classification des enzymes

Le nom de l'enzyme est formé des parties suivantes :

1. le nom du substrat avec lequel il interagit

2. la nature de la réaction catalysée

3. le nom de la classe d'enzymes (mais ceci est facultatif)

4. suffixe -aza-

pyruvate - décarboxyle - aza, succinate - déshydrogène - aza

Étant donné qu'environ 3 000 enzymes sont déjà connues, elles doivent être classées. Actuellement, une classification internationale des enzymes a été adoptée, basée sur le type de réaction catalysée. Il existe 6 classes, qui à leur tour sont divisées en un certain nombre de sous-classes (dans ce livre, elles ne sont présentées que de manière sélective):

1. Oxydoréductases. Catalyser les réactions redox. Ils sont divisés en 17 sous-classes. Toutes les enzymes contiennent une partie non protéique sous forme d'hème ou de dérivés des vitamines B 2, B 5. Le substrat en cours d'oxydation agit comme un donneur d'hydrogène.

1.1. Les déshydrogénases éliminent l'hydrogène d'un substrat et le transfèrent à d'autres substrats. Coenzymes NAD, NADP, FAD, FMN. Ils acceptent sur eux-mêmes l'hydrogène clivé par l'enzyme, se transformant en forme réduite (NADH, NADPH, FADH) et le transfèrent à un autre complexe enzyme-substrat, où il est cédé.

1.2. Oxydase - catalyse le transfert d'hydrogène en oxygène avec formation d'eau ou de H 2 O 2. F. Cytochromoxysdase chaîne respiratoire.

HR + NAD H + O 2 = ROH + NAD + H 2 O

1.3. Monooxydases - cytochrome P450. Selon sa structure, à la fois hémo- et flavoprotéine. Il hydroxyle les xénobiotiques lipophiles (par le mécanisme décrit ci-dessus).

1.4. Peroxydaseset catalase- catalyser la décomposition du peroxyde d'hydrogène, qui se forme lors des réactions métaboliques.

1.5. Oxygénases - catalysent les réactions d'addition d'oxygène au substrat.

2. Transférases - catalyser le transfert de différents radicaux de la molécule donneuse vers la molécule acceptrice.

UNE une+ E + B = E une+ A + B = E + B une+ Un

2.1. Méthyltransférase (CH 3 -).

2.2 Carboxyl- et carbamoyltransférases.

2.2. Acyltransférases - Coenzyme A (transfert de groupe acyle - R-C=O).

Exemple : synthèse du neurotransmetteur acétylcholine (voir chapitre « Métabolisme protéique »).

2.3. Les hexosyl transférases catalysent le transfert des résidus glycosyl.

Exemple : séparation d'une molécule de glucose du glycogène sous l'action de phosphorylase.

2.4. Aminotransférases - transfert de groupes amino

R 1 - CO - R 2 + R 1 - CH - NH 3 - R 2 \u003d R 1 - CH - NH 3 - R 2 + R 1 - CO - R 2

Ils jouent un rôle important dans la transformation de l'AK. Le coenzyme commun est le phosphate de pyridoxal.

Exemple: alanine aminotransférase(AlAT) : pyruvate + glutamate = alanine + alpha-cétoglutarate (voir chapitre « Métabolisme protéique »).

2.5. Phosphotransférèse (kinase) - catalyse le transfert d'un résidu d'acide phosphorique. Dans la plupart des cas, l'ATP est le donneur de phosphate. Les enzymes de cette classe sont principalement impliquées dans le processus de dégradation du glucose.

Exemple: Hexo (gluco) kinase.

3. Hydrolases - catalyser les réactions d'hydrolyse, c'est-à-dire fractionnement de substances avec ajout à l'endroit de la rupture du lien de l'eau. Cette classe comprend principalement les enzymes digestives, elles sont monocomposantes (ne contiennent pas de partie non protéique)

R1-R2 + H 2 O \u003d R1H + R2OH

3.1. Estérases - brisent les liaisons essentielles. Il s'agit d'une grande sous-classe d'enzymes qui catalysent l'hydrolyse des esters de thiol, les phosphoesters.
Exemple : NH 2 ).

Exemple: arginase(cycle de l'urée).

4. Liaisons - catalyser les réactions de clivage des molécules sans adjonction d'eau. Ces enzymes ont une partie non protéique sous forme de pyrophosphate de thiamine (B 1) et de phosphate de pyridoxal (B 6).

4.1. C-C liaison lyases. Elles sont communément appelées décarboxylases.

Exemple: pyruvate décarboxylase.

5.Isomérases - catalyser les réactions d'isomérisation.

Exemple : phosphopentose isomérase, pentose phosphate isomérase(enzymes de la branche non oxydante de la voie des pentoses phosphates).

6. Ligases catalyser la synthèse de substances plus complexes à partir de substances simples. De telles réactions procèdent à la dépense d'énergie ATP. La synthétase est ajoutée au nom de ces enzymes.

LITTÉRATURE AU CHAPITRE IV.3.

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