미토콘드리아의 내부 구조라고합니다. 미토콘드리아와 플라 스티드의 구조와 기능

미토콘드리아

동물 조직의 세포에서 미토콘드리아는 1882 년에 발견되었고 1904 년에 식물에서만 발견되었습니다 (수련 꽃밥). 분별 원심 분리로 분획을 분리 및 정제 한 후 생물학적 기능을 확립 할 수 있었다. 이들은 70 % 단백질 및 약 30 % 지질, 소량의 RNA 및 DNA, 비타민 A, B 6, B 12, K, E, 엽산 및 판토텐산, 리보플라빈, 다양한 효소를 함유한다. 미토콘드리아는 이중 막을 가지며, 외부는 세포질로부터 소기관을 분리하며, 내부는 크리스타의 성장을 나타낸다. 막 사이의 전체 공간은 매트릭스로 채워져 있습니다 (그림 13).

미토콘드리아의 주요 기능은 세포 호흡에 참여하는 것입니다. 호흡에서 미토콘드리아의 역할은 1950-1951 년에 확립되었습니다. Krebs주기의 복잡한 효소 시스템은 외부 막에 집중되어 있습니다. 호흡기 기질의 산화 동안, 에너지는 방출되며, 이는 크리스 태에서 발생하는 산화 적 인산화 동안 형성된 ADP 분자, 주로 ATP에 즉시 축적된다. 거대 화합물에 저장된 에너지는 향후 세포의 모든 요구를 충족시키기 위해 사용됩니다.

세포에서 미토콘드리아의 형성은 마이크로 바디로부터 지속적으로 발생하며, 더 자주 발생하는 것은 세포의 막 구조의 분화와 관련이 있습니다. 그것들은 그것들을 나누고 신진시킴으로써 세포에서 회복 될 수 있습니다. 미토콘드리아는 내구성이 없으며 수명은 5-10 일입니다.

미토콘드리아는 "파워"셀 스테이션입니다. 그들은 에너지-ATP 분자의 "축적 기"에 저장되고 세포에서 소산되지 않는 에너지를 집중시킨다. 미토콘드리아의 구조를 위반하면 호흡 과정이 중단되고 결과적으로 신체의 병리가 발생합니다.

골기기구.골지 기기 (동의어-dictiosomes)는 3-12 개의 평평하고 닫힌 스택으로 탱크라고 불리는 이중 막 디스크로 둘러싸여 있으며 많은 거품이 풀리지 않습니다 (300-500). 탱크의 너비는 6-90A이고 막의 두께는 60-70A입니다.

골지 장치는 다당류, 특히 셀룰로오스의 합성, 축적 및 단리의 중심이며, 단백질의 분포 및 세포 내 수송뿐만 아니라 액포 및 리소좀의 형성에 관여한다. 식물 세포에서, 중앙 플레이트의 외관 및 세포 펙토-셀룰로오스 막의 성장에 골지 장치의 참여를 추적하는 것이 가능 하였다.

골지 장치는 활성 세포 수명 기간 동안 가장 많이 개발됩니다. 나이가 들어감에 따라 점차 위축되어 사라집니다.

리소좀.리소좀 -약간 작은 (직경 약 0.5 미크론) 둥근 몸체. 이들은 단백질-지질막으로 코팅되어 있습니다. 리소좀의 함량은 단백질 거대 분자, 핵산, 다당류의 세포 내 소화 (용해) 기능을 수행하는 수많은 가수 분해 효소이다. 그들의 주요 기능은 세포 원형질체의 개별 섹션 (자가 포식-자가 삼키는)의 소화입니다. 이 과정은 식균 작용 또는 피노 사이토 시스로 인해 진행됩니다. 이 과정의 생물학적 역할은 두 가지입니다. 첫째, 예비 제품의 일시적인 부족으로 인해 세포가 헌법 단백질 및 기타 물질로 인해 생명을 지원하고 둘째로 과도하거나 마모 된 소기관 (유체, 미토콘드리아 등)에서 방출이 일어나기 때문에 보호됩니다. 그렇지 않으면 이러한 효소에 의해 완전히 소화됩니다.

죽은 세포에서는 리소좀이 파괴되고 효소가 세포에 존재하며 모든 내용물이 소화됩니다. 남은 것은 펙토 셀룰로오스 껍질뿐입니다.

리소좀은이 오가 노이드가 축적 된 소화 효소 인 골지기구의 활성 생성물, 이로부터 분리 된 소포이다.

스페로 좀 -둥근 단백질-지질 체 0.3-0.4 미크론. 모든 가능성에서, 이들은 골지 장치 또는 소포체의 유도체이다. 그들의 모양과 크기는 리소좀과 유사합니다. 스페로 좀은 산 포스파타제를 함유하기 때문에 리소좀과 관련이있을 수 있습니다. 일부 저자는 스페로 좀과 리소좀은 서로 동등하지만 대부분 기원과 모양에서만 가능하다고 생각합니다. 지방 합성에 참여한다는 가정이 있습니다 (A. Frey-Wissling).

리보솜 -매우 작은 오가 노이드의 직경은 약 250A이며 거의 구형입니다. 그들 중 일부는 소포체의 외부 막에 부착되어 있으며, 일부는 세포질에서 자유 상태입니다. 세포는 최대 5 백만 리보솜을 함유 할 수 있습니다. 리보솜은 엽록체와 미토콘드리아에서 발견되며, 여기에서이 오가 노이드가 만들어지는 단백질의 일부와 그 안에서 기능하는 효소를 합성합니다.

주요 기능은 핵의 정보에 따라 특정 단백질의 합성입니다. 그들의 구성 : 단백질과 리보솜 리보 핵산 (RNA)의 비율이 동일합니다. 그들의 구조는 리보 뉴클레오티드로 형성된 작고 큰 서브 유닛입니다.

미세 소관.미세 소관 -소포체의 독특한 유도체. 많은 세포에서 발견됩니다. 그들의 이름 자체는 내부에 공동이있는 평행 한 세관과 하나 또는 두 개의 모양을 말합니다. 250A 내의 외부 직경. 미세 소관의 벽은 단백질 분자로 만들어집니다. 스핀들 필라멘트는 세포 분열 동안 미세 소관으로부터 형성된다.

핵심

1831 년 R. Brown이 식물 세포에서 핵을 발견했습니다. 그것은 세포의 중심이나 세포막 근처에 위치하고 있지만 모든면에서 세포질로 둘러싸여 있습니다. 대부분의 경우, 세포에는 하나의 핵이 있고, 몇몇 핵은 일부 조류 세포뿐만 아니라 곰팡이에 있습니다. 비 세포 녹조류에는 수백 개의 핵이 있습니다. 비 분절 된 유관의 다핵 세포. 박테리아와 청록색 조류 세포에는 핵이 없습니다.

코어의 모양은 대부분 볼이나 타원의 모양에 가깝습니다. 세포의 모양, 연령 및 기능에 따라 다릅니다. 메리 스테 틱 셀에서, 핵은 크고 둥글며 모양이며 세포 부피의 3/4를 차지합니다. 큰 중심 액포를 갖는 표피의 실질 세포에서, 핵은 렌티큘러 형태를 가지며 세포질과 함께 세포 주변으로 이동된다. 이것은 전문화되었지만 이미 노화 된 세포의 표시입니다. 핵이없는 세포는 단기간 동안 만 살 수 있습니다. 체 튜브의 핵이없는 세포는 살아있는 세포이지만 오래 가지 않습니다. 다른 모든 경우에는 핵이없는 세포가 죽었습니다.

코어에는 내용물이있는 모공을 통해 이중 껍질이 있습니다.
핵 (nucleoplasm)은 세포질의 내용물과 통신 할 수 있습니다. 핵의 막 막에는 리보솜이 장착되어 있고 세포의 소포체의 막과 연통된다. 핵질에는 하나 또는 두 개의 핵체와 염색체가 있습니다. 핵질은 Zola의 콜로이드 시스템으로, 농축 젤라틴과 일관성이 비슷합니다. 러시아 생화학 자 (Zbarsky I.B. et al.)에 따르면 핵심 단백질에는 단순 단백질-글로불린 20 %, 데 옥시 리보 핵 단백질-70 %, 산성 단백질-6 % 및 잔류 단백질 4 %의 4 가지 단백질이 포함되어 있습니다. 이들은 다음과 같은 핵 구조에 위치합니다 : 염색체의 DNA 단백질 (알칼리 단백질), 핵의 RNA 단백질 (산성 단백질), 부분적으로는 염색체 (메신저 RNA의 합성 중) 및 핵 막. 글로불린은 핵질의 기초를 형성합니다. 잔류 단백질 (자연이 명시되지 않음)은 핵막을 형성합니다.

코어 단백질의 대부분은 DNA를 기반으로하는 복잡한 알칼리성 단백질 인 데 옥시 리보 핵 단백질이다.

DNA 분자.DNA 분자 -폴리 뉴클레오티드이며 뉴클레오티드로 구성됩니다. 뉴클레오티드는 당 분자 (데 옥시 리보스), 질소 분자 및 인산 분자의 세 가지 성분을 포함합니다. 데 옥시 리보스는 질소 염기 글리코 시드 및 인산-에테르 결합과 연결된다. DNA에서 다양한 조합으로 질소 염기에서 서로 다른 4 종의 뉴클레오티드가 있습니다. 그중 두 가지 (아데닌과 구아닌)는 퓨린 질소 화합물에 속하며 시토신과 티민은 피리 미딘에 속합니다. DNA 분자는 동일한 평면에 위치하지 않지만 두 개의 나선형 가닥으로 구성됩니다. 두 개의 평행 사슬은 하나의 DNA 분자를 다른 하나 주위로 비틀었다 이들은 질소 염기 사이의 수소 결합을 통해 서로 결합하고 한 사슬의 퓨린 염기는 다른 사슬의 피리 미딘 염기를 부착합니다 (그림 14). DNA 분자의 구조와 화학은 영어 (Crick)와 미국 (Watson) 과학자들에 의해 발견되어 1953 년에 공개되었습니다.이 시점은 분자 유전학의 시작으로 간주됩니다. DNA의 분자량은 4 – 8 백만이며, 뉴클레오티드 (다양한 옵션)의 수는 최대 10 만입니다. DNA 분자는 매우 안정적이며 안정성은 20A (8A-피리 미딘 염기의 너비 + 12A-퓨린 염기의 너비)와 동일한 두께를 갖기 때문에 보장됩니다. 방사성 인이 체내에 도입되면 DNA (Levy, Sickewitz)를 제외한 모든 인 함유 화합물에서 표지가 검출됩니다.

DNA 분자는 유전의 운반자입니다. 그들의 구조는 신체의 특성을 결정하는 특정 단백질의 합성에 대한 정보를 암호화합니다. 변이원성 요인 (방사성 방사선, 유력한, 화학 물질-알칼로이드, 알코올 등)의 영향으로 변화가 일어날 수 있습니다.

RNA 분자.리보 핵산 분자 (RNA) 훨씬 적은 DNA 분자. 이들은 뉴클레오티드의 단일 사슬이다. RNA에는 세 가지 유형이 있습니다 : 리보솜, 가장 긴, 수많은 루프 형성, 정보 (매트릭스) 및 전송, 가장 짧은. 리보솜 RNA는 소포체의 리보솜에 위치하며 세포의 전체 RNA의 85 %를 차지합니다.

구조상의 정보 RNA는 클로버 잎과 비슷합니다. 그 양은 세포 내 총 RNA의 5 %입니다. 그것은 핵에서 합성됩니다. 이의 조립은 간기 동안 염색체에서 발생합니다. 주요 기능은 단백질 합성이 발생하는 DNA에서 리보솜으로 정보를 전달하는 것입니다.

수송 RNA는 현재 확립 된 바와 같이 구조 및 생물학적 기능과 관련된 전체 화합물 군이다. 대략적인 추정에 따르면, 각각의 살아있는 세포는 40-50 개의 개별 수송 RNA를 함유하고 있으며 종의 차이를 고려할 때 자연계의 총 수는 엄청납니다. (Acad. V. Engelhardt). 분자는 단백질 합성의 세포 내 과정의 운반 유지에 관여하기 때문에 운반이라고 불립니다. 유리 아미노산과 결합하여 단백질은 건설중인 단백질 사슬의 리보솜으로 전달됩니다. 이들은 평균 80 개의 뉴클레오티드로 구성된 가장 작은 RNA 분자입니다. 세포질 매트릭스에 위치하며 세포 RNA의 약 10 %를 구성

RNA에는 4 개의 질소 성 염기가 포함되어 있지만 DNA와 달리 우라실은 RNA의 티민 대신에 있습니다.

염색체의 구조.염색체는 19 세기 후반 세포학 플레밍과 스트 라스 버거 (1882, 1884)의 고전과 러시아 세포 연구원 I.D.에 의해 처음 발견되었습니다. Chistyakov는 1874 년에 그것들을 발견했습니다.

염색체의 주요 구조 요소는 핵입니다. 모양이 다릅니다. 이들은 직선 또는 곡선 막대기, 타원형 몸체, 공이며 크기가 다양합니다.

중심체의 위치에 따라 직접 염색체, 동일 염색체 및 동일하지 않은 염색체가 구별됩니다. 염색체의 내부 구조는 Fig. 데 옥시 리보 핵 단백질은 염색체의 단량체라는 점에 유의해야한다.

데 옥시 리보 핵 단백질의 염색체에서 90-92 %, 그 중 45 %는 DNA, 55 %는 단백질 (히스톤)입니다. RNA (정보)는 또한 염색체에서 소량으로 표시됩니다.

염색체는 또한 1909 년에 거슬러 올라간 뚜렷한 가로 구조 (두꺼운 부분의 존재)가 있습니다. 유전자라고 불 렸습니다. 이 용어는 덴마크 과학자 Johansen이 제안한 것입니다. 1911 년 미국 과학자 모건은 유전자가 주요 유전 단위이며 염색체에 선형 순서로 분포되어 있기 때문에 염색체는 질적으로 다른 섹션을 가지고 있음을 증명했습니다. 1934 년에 미국 과학자 인 핀터는 염색체의 형태 학적 구조의 불연속성과 염색체에 디스크가 존재 함을 증명했으며 디스크는 DNA가 축적되는 곳입니다. 이것은 염색체 맵 생성의 시작으로 작용하여 유기체의 하나 또는 다른 특성을 결정하는 유전자 위치의 위치 (위치)를 나타냅니다. 유전자는 단일 단백질의 구조에 대한 정보를 포함하는 DNA 이중 나선 영역입니다. 이것은 단일 단백질 분자의 합성을 결정하는 DNA 분자의 한 부분입니다. DNA는 단백질 합성에 직접 참여하지 않습니다. 단백질 구조에 대한 정보 만 포함하고 저장합니다.

수천 개의 연속적으로 위치한 4 개의 뉴클레오티드로 구성된 DNA 구조는 유전 암호입니다.

유전 법. 단백질 합성.DNA 코드에 관한 첫 번째 메시지는 1961 년 모스크바에서 열린 국제 생화학 회의에서 미국 생화학 자 니렌 버그가 전했습니다. DNA 코드의 본질은 다음과 같습니다. 각 아미노산은 3 개의 인접한 뉴클레오티드 (트리플렛)의 DNA 사슬의 일부에 해당합니다. 따라서, 예를 들어, TT-T (3 개의 티민-함유 뉴클레오티드의 삼중 항)로 이루어진 부위는 아미노산 리신, 삼중 항 A (아데닌) -C (시토신) -A (아데닌)-시스테인 등에 해당한다. 유전자가 A-C-A-T-T-T-A-A-C-C-A-A-G-G-G의 순서로 배열 된 뉴클레오티드 쇄로 표현된다고 가정하십시오. 이 시리즈를 삼중 항으로 나누면 합성 된 단백질에 어떤 아미노산이 어떤 순서로 위치 할 것인지 즉시 해독합니다.

3 개의 4 개의 이용 가능한 뉴클레오티드의 가능한 조합의 수는 4 × 64이다. 이러한 비율에 기초하여, 초과하는 상이한 삼중의 수는 신체의 구조 및 기능을 결정하는 수많은 단백질의 합성에 대한 정보를 제공하기에 충분할 것이다. 단백질 합성의 경우,이 정보의 정확한 사본이 메신저 RNA 형태로 리보솜에 보내집니다. i-RNA 이외에도, 다양한 수송 리보 핵산 (t-RNA), 리보솜 및 수많은 효소의 수많은 분자가 해독 및 합성에 관여한다. 20 개의 아미노산 각각은 분자가있는 분자 인 T-RNA에 결합합니다. 20 개의 아미노산 각각에는 자체 t-RNA가 있습니다. T-RNA는 이용 가능한 아미노산 중에서 선택하여 그들의 아미노산을 "인식"할 수있는 화학기를 갖는다. 이것은 특수 효소의 도움으로 발생합니다. t-RNA는 아미노산을 인식하여 그와 함께 화합물에 들어갑니다. 리보솜은 i-RNA의 사슬 (분자)의 시작 부분에 부착되며, 이는 i-RNA를 따라 진행함에 따라이 순서가이 I-RNA의 뉴클레오티드 서열에 의해 암호화되는 아미노산과 정확하게 연결된다. 결과적으로, 단백질 분자가 형성되며, 그 구성은 유전자 중 하나에 인코딩됩니다.

핵산-핵심의 필수 구조 부분. 이것들은 구형입니다. 그들은 매우 변하기 쉬우 며 모양과 구조를 바꾸고 나타나고 사라집니다. 하나, 둘이 있습니다. 각 식물에 대해 특정 수입니다. 세포가 분열을 준비하면 핵이 사라지고 다시 나타납니다. 이들은 분명히 리보 핵산의 합성에 관여한다. 핵이 x- 선 또는 자외선의 집중된 빔에 의해 파괴되면, 세포 분열이 억제된다.

세포 생활에서 핵의 역할. 핵은 세포의 제어 센터 역할을합니다-세포 활동을 지시하고 주어진 유기체의 특성을 결정하는 유전 캐리어 (유전자)를 포함합니다. 미세 수술 기술을 사용하여 세포에서 세포를 제거하고 그 결과를 관찰하면 핵의 역할을 확인할 수 있습니다. 세포 성장 조절에 중요한 역할을하는 일련의 실험은 단세포 녹색 조류 Acetobularia에서 Hemmerling에 의해 수행되었다. 이 해초의 높이는 5cm에 이르며 버섯처럼 보이고“뿌리”와“다리”와 비슷합니다. 위는 큰 디스크 모양의 "모자"로 끝납니다. 이 조류의 세포는 세포의 기저부에 하나의 핵이 있습니다.

Hammerling은 다리가 잘려도 하부가 계속 작동하고 작업 후에 캡이 완전히 재생되는 것을 발견했습니다. 핵이없는 윗부분은 얼마 동안 생존하지만 결국에는 아래쪽 부분을 복원 할 수 없어 죽습니다. 결과적으로, acetobularia의 핵은 성장의 기초가되는 대사 반응에 필요합니다.

핵은 세포벽 형성을 촉진합니다. 이것은 조류 Voucheria와 Spyrogyra를 사용한 실험으로 설명 할 수 있습니다. 절단 필라멘트에서 세포의 내용물을 물로 방출함으로써, 우리는 세포핵 덩어리를 하나, 여러 개의 핵과 핵없이 얻을 수 있습니다. 처음 두 경우에는 세포막이 정상적으로 형성되었습니다. 코어가 없으면 껍질이 형성되지 않았습니다.

spirogyra를 사용한 I.I. Gerasimov (1890)의 실험에서, 이중 핵을 가진 세포는 엽록체의 길이와 두께의 두 배인 것으로 밝혀졌습니다. 핵이없는 세포에서는 광합성 과정이 계속되고, 동화 전분이 형성되지만 가수 분해 과정이 약화되는데, 이는 핵의 DNA에 따라서 만 리보솜에서 합성 될 수있는 가수 분해 효소의 부재로 설명됩니다. 코어가없는 원형질체의 수명은 열등하고 수명이 짧습니다. I.I.의 실험에서 Gerasimov의 핵이없는 spirogyra 세포는 42 일 동안 생존하여 사망했습니다. 핵의 가장 중요한 기능 중 하나는 세포질에서 세포의 단백질 합성에 필요한 리보 핵산을 세포질에 공급하는 것입니다. 세포에서 핵을 제거하면 세포질의 RNA 함량이 점차 감소하고 단백질 합성이 느려집니다.

핵의 가장 중요한 역할은 형질을 세포에서 세포로, 유기체에서 유기체로 옮기는 데 있으며 핵분열 과정과 세포 전체에서이를 수행합니다.

세포 분열.세포는 나눗셈으로 곱합니다. 이 경우에, 2 개의 딸 세포는 모세포와 염색체로 둘러싸인 동일한 유전 물질 세트를 갖는 하나의 세포로부터 형성된다. 체세포에서 염색체는 2 개의 소위 상동 염색체로 표시되며, 여기에는 대립 유전자 유전자가 놓여져 있습니다 (예 : 대립 유전자, 예를 들어 흰색과 붉은 완두콩 꽃잎 등). 이와 관련하여, 식물체의 체세포에는 항상 2p로 표시되는 두 배의 염색체 세트가 있습니다. 염색체는 뚜렷한 성격을 가지고 있습니다. 염색체의 양과 질은 각 종의 특징입니다. 따라서 딸기 세포에서 이배체 염색체 세트는 14, (2n), 사과 나무는 34, 예루살렘 아티 초크는 102 등입니다.

유사 분열 (karyokinesis) -체세포 분열은 E. Russov (1872)와 I.D. Chistyakov (1874)에 의해 처음 설명되었다. 본질적으로 동일한 세트의 염색체를 갖는 두 개의 딸 세포가 분열에 의해 모세포로부터 형성된다는 사실에있다. 세포주기는 간기 및 유사 분열로 구성된다. microautoradiography의 방법은 가장 길고 가장 어려운 것이 간기- "휴식"핵의 기간이라는 것을 확립했습니다. 이 기간 동안 핵 물질이 배가됩니다. 간기는 세 단계로 나뉩니다.

Q1-사전 합성 (지속 시간은 4-6 시간입니다);

S-합성 (10-20 시간);

Q2-합성 후 (2-5 시간).

Q1 단계 동안 DNA 중복 제거를위한 준비가 진행 중입니다. 그리고 S 단계에서 DNA는 감소하고 세포는 DNA 공급을 두 배로 늘립니다. Q2 단계에서는 유사 분열을 유발하는 데 필요한 효소와 구조가 형성됩니다. 따라서 간기에는 염색체의 DNA 분자가 두 개의 동일한 가닥으로 분리되고 정보 RNA가 매트릭스에 조립됩니다. 후자는 세포질에서 특정 단백질의 구조에 대한 정보를 가지고 있으며 핵에서는 각 DNA 가닥이 분자의 누락 된 절반을 완성합니다. 이 배가 (감소) 과정에서 DNA의 고유 한 특징이 드러나는데, 이는 DNA가 자신을 정확하게 재생산하는 능력으로 구성됩니다. 결과적인 딸 DNA 분자는 부모 분자의 정확한 사본에 의해 자동으로 얻어집니다. 중복 동안, 환경으로부터 상보적인 (АТ; Г-Ц 등) 각 반이 합쳐집니다.

유사 분열의 전 단계에서, 이중 염색체가 눈에 띄게된다. 중기 단계에서는 모두 적도 지역에 있으며 한 행에 있습니다. 스핀들 필라멘트가 형성됩니다 (서로 연결되는 미세 소관에서). 핵과 핵 소의 껍질이 사라집니다. 두꺼워 진 염색체는 길이 방향으로 두 개의 딸 염색체로 나뉩니다. 이것이 유사 분열의 본질입니다. 그것은 딸 세포 사이에 배가 된 DNA 분자의 정확한 분포를 제공합니다. 이것은 DNA로 암호화 된 유전 정보의 전송을 보장합니다.

anaphase에서, 딸 염색체는 반대 극으로 움직이기 시작합니다. 중앙에는 세포막의 첫 번째 조각이 나타납니다 (fragmoblast).

텔로 페이즈에서, 핵은 딸 세포에서 형성된다. 모체 세포 (기관)의 내용물은 생성 된 딸 세포 사이에 분포된다. 세포막이 완전히 형성되었습니다. 이것으로 세포 운동이 완료됩니다 (그림 17).

감수 분열-감소 부문 V.I. Belyaev에 의해 지난 세기의 90 년대에 발견되고 설명되었습니다. 분할의 본질은 2n (이중, 이배체) 세트의 염색체를 함유하는 체세포로부터, 반수의 세트의 "n"으로 4 개의 반수체 세포가 형성된다는 것이다. 이 유형의 구분은 복잡하며 두 단계로 구성됩니다. 첫 번째는 염색체 감소입니다. 이중 염색체는 적도 지역에 쌍으로 위치합니다 (두 개의 평행 한 상동 염색체). 이 시점에서 발색, 교차 (교차)에 의한 접합 (접착)이 발생하여 결과적으로 발색 부위가 교환 될 수 있습니다. 그 결과 부계 염색체 유전자의 일부는 모체 염색체의 일부가되고 그 반대도 마찬가지입니다. 이 결과로 두 염색체의 모양은 변하지 않지만 질적 구성은 달라집니다. 부계 및 모계 유전은 재배포되고 혼합됩니다.

감수 분열의 anaphase에서, 스핀들 필라멘트의 도움으로 상동 염색체는 극에서 분기되며, 짧은 휴식 기간 (필라멘트는 사라지지만 새로운 핵 사이의 중격은 형성되지 않습니다)에서 유사 분열 과정이 시작됩니다-모든 염색체가 한 평면에 위치하고 길이 방향으로 쪼개지는 중기 딸 염색체에. 스핀들의 도움으로 유사 분열의 해부학 상으로 극에서 분기되어 4 개의 핵이 형성되며 결과적으로 4 개의 반수체 세포가 형성됩니다. 발달 중 일부 조직의 세포에서 특정 요인의 영향으로 불완전한 유사 분열이 발생하고 핵의 염색체 수는 극에서 분기되지 않기 때문에 두 배가됩니다. 자연적 또는 인공적 성질을 위반 한 결과로 사배체와 다 배체가 발생합니다. 감수 분열의 도움으로 생식 세포가 형성됩니다-생식 세포뿐만 아니라 포자, 식물의 성적 및 무성 생식 요소 (그림 18).

유사 분열은 핵의 직접적인 분열입니다. 유사 분열의 경우, 분열 스핀들이 형성되지 않고 유사 분열에서와 같이 핵의 껍질이 붕괴되지 않습니다. 이전에는 유사 분열이 원시적 형태의 분열로 간주되었다. 이제 신체의 기능 저하와 관련이있는 것으로 밝혀졌습니다. 보다 복잡한 커널 핵분열의 단순화 된 버전입니다. 유사 분열은 핵, 내배엽, 결절 실질, 잎자루 등의 세포와 조직에서 발생합니다.

미토콘드리아 -나선형, 원형, 길쭉한 또는 가지가 달린 소기관입니다.

미토콘드리아의 개념은 1897 년 벤드에 의해 처음 제안되었습니다. 미토콘드리아는 입자, 과립 또는 필라멘트 형태의 위상차 및 간섭 현미경을 사용하여 살아있는 세포에서 검출 될 수 있습니다. 이들은 움직이고 서로 병합하고 공유 할 수있는 매우 모바일 구조입니다. 광학 현미경 하에서 죽은 세포에서 특별한 방법으로 염색 될 때, 미토콘드리아는 세포질에 확산되거나 일부 특정 구역에 농축 된 작은 입자 (과립)처럼 보입니다.

산소가있는 상태에서 포도당과 지방이 파괴되면 미토콘드리아에서 에너지가 생성되고 유기물은 물과 이산화탄소로 변환됩니다. 이런 식으로 동물 유기체는 생명에 필요한 기본 에너지를 얻습니다. 에너지는 아데노신 트리 포스페이트 (ATP)에,보다 정확하게는 거대 결합에 축적된다. 미토콘드리아의 기능은 유기 화합물의 산화 및 ATP 분자의 합성을위한 분해 동안 방출 된 에너지의 사용과 밀접한 관련이 있습니다. 따라서 미토콘드리아는 종종 세포 에너지 스테이션 또는 세포 호흡 기관으로 불립니다. ATP는 에너지가 풍부한 말단 포스페이트 그룹 중 하나를 다른 분자로 옮기는 에너지 공급 업체 역할을하며 ADP로 바뀝니다.

진화에서 미토콘드리아는 고대 세포의 몸에서 공생체가 된 원핵 미생물이라고 믿어집니다. 결과적으로 지구 대기의 산소 함량이 증가하는 것과 관련하여 필수적으로 필요해졌습니다. 한편으로 미토콘드리아는 세포에 대한 과도한 독성 산소를 제거하고 다른 한편으로는 에너지를 제공했습니다.

미토콘드리아가 없으면 세포는 실질적으로 에너지 공급을 제공하는 물질로 산소를 사용할 수 없으며 혐기성 과정을 통해서만 에너지 요구를 충족시킬 수 있습니다. 따라서 산소는 독이지만 세포에 독은 필수적이며 과도한 산소는 결핍만큼이나 해 롭습니다.

미토콘드리아는 모양을 바꾸고 필요가 가장 높은 세포 영역으로 이동할 수 있습니다. 따라서, 심근 세포에서, 미토콘드리아는 근섬유 (myofibril) 근처, 기저 돌출부 근처의 신장 세뇨관 세포에 위치합니다.

미토콘드리아는 평균 가로 크기가 0.5 ... 3 미크론입니다. 크기에 따라 작은, 중간, 큰 및 거대한 미토콘드리아가 구별됩니다 (그들은 미토콘드리아 그물 모양의 가지 네트워크를 형성합니다). 미토콘드리아의 크기와 수는 세포의 활동 및 에너지 소비와 밀접한 관련이 있습니다. 그들은 매우 가변적이며 세포 활동에 따라 산소 함량, 호르몬 영향, 팽창, Cristae의 수 및 구조 변경, 수, 모양 및 크기뿐만 아니라 효소 활동에 따라 다를 수 있습니다.

미토콘드리아의 벌크 밀도, 내부 표면의 발달 정도 및 기타 지표는 세포의 에너지 요구에 달려 있습니다. 림프구에는 미토콘드리아가 거의 없으며 간 세포에는 2 ~ 3 천이 있습니다.

미토콘드리아는 매트릭스, 내부 막, 페리 미토콘드리아 공간 및 외부 막으로 구성됩니다. 외부 미토콘드리아 막은 세포 기관을 히 알로 플라즈마에서 분리합니다. 일반적으로 매끄러운 윤곽을 가지며 막 백이되도록 닫힙니다.

내부로부터의 외부 막은 약 10 ... 20 nm의 폭을 갖는 페리 미토콘드리아 공간에 의해 분리된다. 내부 미토콘드리아 막은 미토콘드리아의 실제 내부 함량-매트릭스를 제한합니다. 내막은 미토콘드리아의 안쪽으로 수많은 돌출부를 형성하며, 평평한 융 기부 또는 크리스 태처럼 보입니다.

Cristae는 모양의 판 (trabecular)과 tubules (다양한 절단)의 형태를 취할 수 있으며, 미토콘드리아와 관련하여 세로 또는 가로로 향합니다.

각 미토콘드리아는 매트릭스로 채워져 있으며, 전자 현미경에서는 주변 세포질보다 밀도가 높습니다. 미토콘드리아 매트릭스는 다양한 전자 밀도의 균질 한 (균질 한), 때로는 미세한 입자입니다. 약 2 ... 3 nm의 두께를 갖는 얇은 필라멘트 및 약 15 ... 20 nm의 크기를 갖는 과립이 그 안에 밝혀졌다. 매트릭스 가닥은 DNA 분자이고 작은 과립은 미토콘드리아 리보솜입니다. 매트릭스는 효소, 하나의 단일 가닥, 사이 클릭 DNA, 미토콘드리아 리보솜, 많은 Ca 2+ 이온을 함유한다.

미토콘드리아의 단백질 합성의 자율 시스템은 히스톤이없는 DNA 분자로 표현됩니다. DNA는 짧고 고리 모양 (고리 형)이며 37 개의 유전자를 포함합니다. 핵 DNA와는 달리, 실제로는 비 코딩 뉴클레오티드 서열이 없습니다. 구조와 조직의 특징은 미토콘드리아 DNA와 박테리아 세포 DNA를 결합시킵니다. 미토콘드리아의 DNA에서는 다양한 유형의 RNA 분자가 합성됩니다 : 정보, 전달 (수송) 및 리보솜. 미토콘드리아의 정보 RNA는 스 플라이 싱 (정보 부하를 가지지 않는 절단 섹션)되지 않습니다. 작은 크기의 미토콘드리아 DNA 분자는 모든 미토콘드리아 단백질의 합성을 결정할 수 없습니다. 미토콘드리아 DNA는 약하게 발현되어 산화 적 인산화 사슬 효소의 일부만을 형성 할 수 있기 때문에, 대부분의 미토콘드리아 단백질은 세포핵의 유전자 제어하에 있고 세포질에서 합성된다. 미토콘드리아 DNA는 막에 국한된 10 개 이하의 단백질을 암호화하고 미토콘드리아 막의 개별 기능성 단백질 복합체의 적절한 통합을 담당하는 구조적 단백질이다. 수송 기능을 수행하는 단백질도 합성된다. 이러한 단백질 합성 시스템은 미토콘드리아의 모든 기능을 제공하지 않으므로, 미토콘드리아의 자율성은 제한적이고 상대적이다.

포유류에서 수정 중 미토콘드리아는 난을 통해서만 전달되며 정자는 새로운 DNA에 핵 DNA를 도입합니다.

미토콘드리아의 매트릭스에서, 세포질 리보솜과 다른 리보솜이 형성됩니다. 그들은 핵에 의해 암호화되지 않은 많은 미토콘드리아 단백질의 합성에 참여합니다. 미토콘드리아 리보솜의 침강 수는 60입니다 (침강 수가 80 인 세포질과는 달리). 침강 수는 원심 분리 및 초 원심 분리 동안의 증착 속도이다. 구조적으로, 미토콘드리아 리보솜은 원핵 생물의 리보솜에 가깝지만 더 작으며 특정 항생제 (클로람페니콜, 테트라 사이클린 등)에 민감합니다.

내부 미토콘드리아 막은 물질의 수송에서 높은 선택성을 갖는다. 산화 적 인산화 사슬, 전자 운반체 단백질, ATP, ADP, 피루 베이트 및 기타 밀접하게 인접한 다른 운송 시스템의 효소가 내부 표면에 부착되어 있으며, 내부 막에 효소가 밀착되어 생화학 공정의 높은 접합 (상호 연결)이 보장되어 속도와 촉매 공정의 효율성.

전자 현미경은 매트릭스의 내강으로 튀어 나온 버섯 입자를 보여줍니다. 그들은 ATP 합성 (ADP에서 ATP를 형성) 활동이 있습니다. 전자 수송은 4 개의 큰 효소 복합체 (사이토 크롬)를 포함하는 내부 막에 국한된 호흡 사슬을 따라 일어난다. 전자가 호흡 사슬을 통과 할 때, 수소 이온은 기질에서 페리 미토콘드리아 공간으로 펌핑되어 양성자 구배 (펌프)의 형성을 보장합니다. 이 구배의 에너지 (물질의 농도와 막 전위의 형성의 차이)는 ATP의 합성과 대사 산물 및 무기 이온의 수송에 사용됩니다. 내부 막에 함유 된 담체 단백질은이를 통해 유기 포스페이트, ATP, ADP, 아미노산, 지방산, 트리-및 디카 르 복실 산을 수송한다.

외부 미토콘드리아 막은 많은 친수성 단백질 채널을 갖기 때문에 저 분자량 물질에 대해 더 투과성이다. 특정 수용체 \u200b\u200b복합체는 외막에 위치하며,이를 통해 매트릭스의 단백질이 페리 미토콘드리아 공간으로 운반됩니다.

화학적 조성 및 특성면에서, 외막은 다른 세포 내 막 및 플라 스모 마에 가깝다. 그것은 지방을 대사하고 아민, 아미노 옥시다아제의 전환을 활성화 (촉매)시키는 효소를 포함합니다. 외막의 효소가 활성을 유지하면 미토콘드리아의 기능적 안전성을 나타내는 지표입니다.

미토콘드리아에는 두 개의 자율적 하위 구획이 있습니다. 히말라 플라스의 단백질 복합체의 침투로 인해 페리 미토콘드리아 공간 또는 외부 미토콘드리아 챔버 (외부 하위 구획)가 형성되기 때문에, 내부 하위 구획 (미토콘드리아 매트릭스)은 미토콘드리아 DNA의 합성 활성으로 인해 부분적으로 형성된다. 내부 하위 구획 (매트릭스)에는 DNA, RNA 및 리보솜이 포함되어 있습니다. 그것은 hyaloplasm과 비교하여 높은 수준의 Ca 2+ 이온을 가지고 있습니다. 외부 하위 구획에서 수소 이온이 축적됩니다. 외부 및 내부 하위 구획의 효소 활성, 단백질의 구성은 매우 다릅니다. 내부 하위 구획은 외부보다 전자 밀도가 높습니다.

특이 적 미토콘드리아 마커는 사이토 크롬 옥시 다제 및 숙시 네이트 탈수소 효소 효소이며, 이의 검출은 미토콘드리아에서 에너지 과정의 정량적 특성화를 가능하게한다.

미토콘드리아의 주요 기능 -ATP 합성. 초기에, 당 (포도당)은 소량의 ATP의 동시 합성과 함께 히 알로 플라즈마에서 젖산 및 피루브산 (피루 베이트)으로 파괴된다. 하나의 포도당 분자의 당분 해 결과, 2 개의 ATP 분자가 사용되며, 4 개가 형성된다. 따라서, 단지 2 개의 ATP 분자 만이 양의 균형을 구성한다. 이러한 과정은 산소없이 발생합니다 (혐기성 당분 해).

이후의 모든 에너지 생산 단계는 호기성 산화 과정에서 발생하며, 이는 다량의 ATP의 합성을 제공합니다. 이 경우 유기물은 이산화탄소와 물로 파괴됩니다. 산화는 양성자를 수용자로 옮기는 것을 동반합니다. 이들 반응은 미토콘드리아 매트릭스에 위치한 트리 카르 복실 산 사이클의 다수의 효소를 사용하여 수행된다.

전자 전달 시스템 및 ADP의 관련된 인산화 (산화 적 인산화)가 크리스털 막에 내장된다. 이 경우, 하나의 전자 수용체 단백질에서 다른 전자 수용체 단백질로의 전자의 전달이 일어나고, 마지막으로 물이 형성되어 산소에 결합합니다. 동시에, 전자 이동 사슬에서 이러한 산화 동안 방출 된 에너지의 일부는 ADP 인산화 동안 거대 결합 형태로 저장되어, 다수의 ATP 분자-주요 세포 내 에너지 등가물을 형성한다. 산화 적 인산화 과정은 산화 사슬 단백질과 여기에 위치한 ADP ATP 합성 효소 인산화 효소를 사용하여 크리스타 미토콘드리아 막에서 발생합니다. 산화 적 인산화의 결과, 하나의 포도당 분자로부터 36 개의 ATP 분자가 형성된다.

미토콘드리아의 일부 호르몬과 물질에는 특수한 (친 화성) 수용체가 있습니다. Triiodothyronine은 일반적으로 미토콘드리아의 합성 활동을 가속화합니다. Interleukin-1과 높은 농도의 triiodothyronine은 산화 인산화 사슬을 분리하고 미토콘드리아 팽창을 일으켜 열 에너지 형성이 증가합니다.

새로운 미토콘드리아는 분열, 수축 또는 신진에 의해 형성됩니다. 후자의 경우, 프로 토토 콘드 리아가 형성되어 점차적으로 크기가 증가합니다.

Protomitochondria는 외부 및 내부 막을 가진 작은 소기관입니다. 내부 막은 미개발 된 크리스 태를 갖거나 함유하지 않는다. Organella는 낮은 수준의 호기성 인산화가 특징입니다. 수축이 형성되면서 미토콘드리아의 내용물이 상당히 큰 두 개의 새로운 소기관 사이에 분포됩니다. 재생산 방법에 따라 새로 형성된 미토콘드리아 각각에는 고유 한 게놈이 있습니다.

더 오래된 미토콘드리아는자가 분해 효소의 형성과 함께자가 분해 (리소좀을 사용하여 세포에 의한자가 소화)에 의해 파괴된다. 오토 리소좀으로부터 잔류 체가 형성된다. 완전한 소화로, 저 분자량 유기 물질로 구성된 잔류 체의 내용물이 엑소 사이토 시스에 의해 배설된다. 불완전한 소화로 미토콘드리아의 유골은 세포에 니포 푸신과 함께 층 상체 또는 과립 형태로 축적 될 수 있습니다. 불용성 칼슘 염은 결정의 형성과 함께 미토콘드리아 부분에 축적됩니다-석회화. 미토콘드리아 퇴화 산물의 축적은 세포 영양 장애로 이어질 수 있습니다.

미토콘드리아의 구조와 기능은 다소 복잡한 문제입니다. 소기관의 존재는 거의 모든 핵 유기체의 특징입니다-거의 모든 동물, 일부 식물 및 곰팡이 인 autotrophs (광합성을 할 수있는 식물)와 heterotrophs 모두에 대해.

미토콘드리아의 주요 목적은 유기 물질의 산화와이 과정의 결과로 방출 된 에너지의 후속 사용입니다. 이러한 이유로, 소기관은 두 번째 (비공식) 이름 인 셀 에너지 스테이션을 가지고 있습니다. 그들은 때때로 "이화 작용 플라 스타드"라고 불립니다.

미토콘드리아 란?

이 용어는 그리스에서 유래되었습니다. 번역하면이 단어는 "스레드"(미토스), "씨드"(콘드론)를 의미합니다. 미토콘드리아는 세포의 정상적인 기능에 매우 중요한 영구 유기체이며 전체 유기체가 존재할 수있게합니다.

"스테이션"은 특정 내부 구조를 가지며, 이는 미토콘드리아의 기능적 상태에 따라 다릅니다. 그들의 모양은 타원형 또는 타원형의 두 가지 유형이 될 수 있습니다. 후자는 종종 가지 모양이 있습니다. 한 세포에서 소기관의 수는 150에서 1500 사이입니다.

특별한 경우는 생식 세포입니다. 정자에는 하나의 나선형 소기관 만이 존재하지만, 암컷 생식 세포에는 수십만 개의 미토콘드리아가 포함되어 있습니다. 세포에서 세포 소기관은 한곳에 고정되어 있지 않지만 세포질을 따라 움직여 서로 결합 할 수 있습니다. 그들의 크기는 0.5 미크론이고, 길이는 60 미크론에 도달 할 수 있으며, 최소 숫자는 7 미크론입니다.

하나의“발전소”의 크기를 결정하는 것은 쉬운 일이 아닙니다. 사실은 전자 현미경으로 검사 할 때 소기관의 일부만 슬라이스에 들어갑니다. 나선형 미토콘드리아에는 별도의 독립적 인 구조를 위해 취할 수있는 여러 섹션이 있습니다.

3 차원 이미지만으로 정확한 세포 구조를 찾고 2-5 개의 개별 오가 노이드 또는 복잡한 형태의 미토콘드리아에 대해 이야기하고 있는지 이해할 수 있습니다.

구조적 특징

미토콘드리아 막은 외부와 내부의 두 층으로 구성됩니다. 후자는 잎 모양 및 관 모양을 갖는 다양한 파생물 및 주름을 포함한다.

각 막은 특별한 화학 성분, 특정 양의 특정 효소 및 특정 목적을 가지고 있습니다. 내부로부터 외부 쉘은 10-20 nm의 두께를 갖는 막간 공간에 의해 분리된다.

캡션이있는 그림에서 소기관의 구조는 매우 분명합니다.

미토콘드리아의 구조

구조도를 보면 다음과 같은 설명이 가능합니다. 미토콘드리아 내부의 점성 공간을 매트릭스라고합니다. 그것의 구성은 필요한 화학 과정의 흐름에 유리한 환경을 만듭니다. 여기에는 반응 및 생화학 적 과정에 기여하는 미세한 과립이 포함되어 있습니다 (예 : 글리코겐 이온 및 기타 물질 축적).

매트릭스는 DNA, 코엔자임, 리보솜, t-RNA, 무기 이온을 포함합니다. ATP 신타 제 및 시토크롬은 쉘의 내부 층의 표면에 위치한다. 효소는 Krebs cycle (CTK), 산화 적 인산화 등과 같은 과정에 기여합니다.

따라서, 오가 노이드의 주요 임무는 매트릭스와 쉘의 내부 모두에 의해 수행됩니다.

미토콘드리아 기능

"발전소"의 목적은 다음 두 가지 주요 작업으로 특징 지을 수 있습니다.

에너지 생산 : 산화 과정은 ATP 분자의 후속 방출과 함께 수행됩니다.
유전자 정보의 저장;
호르몬, 아미노산 및 기타 구조의 합성에 참여합니다.

산화 및 에너지 생산 과정은 여러 단계로 진행됩니다.

ATP 합성의 개략도

주목할 가치가 있습니다. Krebs주기 (구연산주기)의 결과로 ATP 분자가 형성되지 않고 분자가 산화되고 이산화탄소가 방출됩니다. 이것은 해당 과정과 전자 수송 사슬 사이의 중간 단계입니다.

표 "미토콘드리아의 기능과 구조"

세포에서 미토콘드리아의 수를 결정하는 것

에너지 자원이 필요한 셀의 해당 부분 근처에 많은 수의 오가 노이드가 축적됩니다. 특히, 수축을 보장하는 근육 세포의 일부인 근섬유 (myofibril) 영역에 많은 수의 세포 소기관이 수집됩니다.

수컷 생식 세포에서, 구조는 편모 축 주위에 국한되어 있습니다-ATP의 필요성은 게임 테일 꼬리의 지속적인 움직임 때문이라고 가정합니다. 운동을 위해 특수 섬모를 사용하는 원생 동물에서 미토콘드리아의 배열은 세포 기관이 정확히 같은 방식으로 막 밑에 축적되는 것처럼 보입니다.

신경 세포의 경우, 미토콘드리아의 국소화는 신경계의 신호가 전달되는 시냅스 근처에서 관찰됩니다. 단백질을 합성하는 세포에서 소기관은 에르 가토 플라즈마 영역에 축적되어이 과정을 제공하는 에너지를 공급합니다.

미토콘드리아를 발견 한 사람

세포 구조는 C. Brand 덕분에 1897-1898 년에 그 이름을 얻었습니다. 오토 바그 부르크는 1920 년에 세포 호흡과 미토콘드리아의 관련성을 증명할 수있었습니다.

결론

미토콘드리아는 살아있는 세포의 가장 중요한 성분으로, ATP 분자를 생성하는 에너지 스테이션으로 작용하여 세포 생명 활동의 과정을 보장합니다.

미토콘드리아의 연구는 유기 화합물의 산화에 기초하여 에너지 포텐셜을 생성합니다.

외막
내부 막
매트릭스 m-on, 행렬, 크리스타. 매끄러운 윤곽을 가지며 돌출부 나 접힘을 형성하지 않습니다. 모든 세포막 면적의 약 7 %를 차지합니다. 그 두께는 약 7 nm이며, 세포질의 다른 막과 연결되어 있지 않으며 자체 폐쇄되어 있으므로 막 백입니다. 외부 막은 내부에서 분리됩니다 막간 공간 약 10-20 nm 폭. 내부 막 (약 7nm 두께)은 미토콘드리아의 실제 내부 함량을 제한합니다.
매트릭스 또는 미토 플라스마. 미토콘드리아 내막의 특징은 미토콘드리아 내부에 수많은 돌출부를 형성하는 능력입니다. 이러한 돌출부는 대부분 평평한 융기 또는 Cristae 형태를 갖습니다. 크리스타에서 막들 사이의 거리는 약 10-20 nm이다. 종종 cristae는 손가락 모양의 과정을 가지거나 형성하고 구부러지고 뚜렷한 방향을 갖지 않을 수 있습니다. 원생 동물에서 단세포 조류는 고등 식물과 동물의 일부 세포에서 내막의 성장이 관 모양 (관상 Cristae)처럼 보입니다.
미토콘드리아 매트릭스는 미세한 균질 구조를 가지며, 때로는 공 (약 2-3 nm)으로 수집 된 얇은 필라멘트 및 약 15-20 nm의 과립이 검출된다. 이제 미토콘드리아 매트릭스 가닥은 미토콘드리아 뉴 클레오 이드의 조성에서 DNA 분자이고, 작은 과립은 미토콘드리아 리보솜 인 것으로 알려져있다.

미토콘드리아 기능

1. 미토콘드리아에서 ATP 합성이 발생합니다 (산화성 인산화 참조).

막간 pH ~ 4, 매트릭스 pH ~ 8 | m의 단백질 함량 : 67 %는 매트릭스, 21 %는 광산의 발견, 6 %는 광산의 내부, 6 %는 중간 광산에 있음
디스템퍼 -단일 미토콘드리아 시스템
외부 m-na : 포린 기공으로 5 kD까지 통과 가능 | 내부 m-na : 이온에 대한 카디오 리핀 불 침투성 m- 웰 |
국제 생산 : 효소 그룹은 뉴클레오티드 및 뉴클레오티드 당을 인산화합니다
내륙 :
매트릭스 : 대사 효소-지질 산화, 탄수화물 산화, 트리 카르 복실 산주기, 크렙스주기
박테리아 유래 : amoeba Pelomyxa palustris는 진핵 생물의 단합을 포함하지 않으며, 호기성 박테리아와 공생합니다 | 자신의 DNA | OX 유사 박테리아

미토콘드리아 DNA

미오 콘드 리아 사업부

16569 bp \u003d 13 단백질, 22tRNA, 2pRNA | 부드러운 외부 m-na (포린-최대 10 kDa의 단백질 투과성) 접힌 내부 (crista) m-na (75 % 단백질) : 운반체 운반체 단백질, f-you, 호흡 사슬의 구성 요소 및 ATP 신타 제, 카디오 리핀) 매트릭스 ( f-tami citrate cycle로 강화 됨) inter

Mitochondria 또는 chondriosomes (그리스어. Mitos-실, chondrion-곡물, 체종-신체)은 원생 동물, 식물 및 동물의 세포질에 존재하는 과립 또는 필라멘트 소기관입니다. 미토콘드리아는 살아있는 세포에서 밀도가 높기 때문에 관찰 될 수 있습니다. 살아있는 세포에서 미토콘드리아는 움직이고 움직이며 서로 합쳐질 수 있습니다.

다른 종에서는 미토콘드리아의 크기가 매우 다양하며 모양도 다양합니다 (그림 199). 그럼에도 불구하고, 대부분의 셀에서, 이들 구조의 두께는 비교적 일정하고 (약 0.5 μm), 길이는 변동하여 필라멘트 형태로 7-60 μm까지 도달한다.

미토콘드리아의 크기와 수를 연구하는 것은 그렇게 간단한 문제가 아닙니다. 이것은 초박형 섹션에서 볼 수있는 미토콘드리아의 크기와 수는 현실과 일치하지 않기 때문입니다.

통상적 인 계산은 간 세포 당 약 200 개의 미토콘드리아가 있음을 보여준다. 이는 세포 내 총 세포질의 20 % 초과 및 단백질 총량의 약 30-35 %를 나타낸다. 간 세포의 모든 미토콘드리아의 표면적은 원형질막 표면보다 4-5 배 더 큽니다. 대부분의 미토콘드리아는 난 모세포 (약 300,000)와 거대한 아메바 카오스 혼돈 (최대 500,000)에서 발견됩니다.

녹색 식물 세포에서는 엽록체가 기능의 일부를 수행 할 수 있기 때문에 미토콘드리아의 수는 동물 세포보다 적습니다.

세포에서 미토콘드리아의 국소화는 다릅니다. 일반적으로, 미토콘드리아는 미토콘드리아에 형성된 ATP가 필요한 세포질 영역 근처에 축적됩니다. 따라서 골격근에서 미토콘드리아는 근섬유 근처에 위치합니다. 정자에서 미토콘드리아는 편모 축 주위에 나선형 케이스를 형성합니다. 이것은 아마도 정자의 꼬리를 움직이기 위해 ATP를 사용할 필요가 있기 때문일 것입니다. 유사하게, 원생 동물 및 섬모가 장착 된 다른 세포에서, 미토콘드리아는 섬모의 기저부의 세포막 바로 아래에 위치하며, 이는 ATP가 작동하도록 요구한다. 신경 세포의 축색 돌기에서, 미토콘드리아는 시냅스 근처에 위치하며, 신경 자극 전달 과정이 발생합니다. 다량의 단백질을 합성하는 분비 세포에서 미토콘드리아는 에르가 스토 플라스마 구역과 밀접한 관련이 있습니다. 그들은 아마도 리보솜에서 아미노산과 단백질 합성을 활성화시키기 위해 ATP를 공급할 것입니다.

미토콘드리아의 미세 구조.

미토콘드리아는 크기 나 모양에 관계없이 보편적 인 구조를 가지고 있으며, 그들의 초 구조는 균일합니다. 미토콘드리아는 두 개의 막으로 제한됩니다 (그림 205). 외부 미토콘드리아 막은이를 히 알라 플라스마에서 분리하고, 매끄러운 윤곽을 가지며, 돌출부 또는 접힘을 형성하지 않으며, 두께는 약 7 nm이다. 모든 세포막 면적의 약 7 %를 차지합니다. 막은 세포질의 다른 막과 연결되어 있지 않으며, 자체적으로 닫혀 있으며 막 주머니입니다. 내부로부터의 외부 막은 약 10-20 nm의 폭을 갖는 막간 공간에 의해 분리된다. 내부 막 (약 7nm 두께)은 미토콘드리아, 매트릭스 또는 미토 플라스마의 실제 내부 함량을 제한합니다. 내부 미토콘드리아 막은 미토콘드리아 내부에 수많은 돌출을 형성합니다. 이러한 돌출부는 대부분 평평한 융기 또는 Cristae 형태를 갖습니다.

간 세포에서 내부 미토콘드리아 막의 총 표면은 모든 세포 막 표면의 대략 1/3이다. 심장 근육 세포의 미토콘드리아는 간 미토콘드리아보다 3 배 많은 크리스 태를 함유하며, 이는 상이한 세포의 미토콘드리아의 기능적 부하의 차이를 반영한다. 크리스타에서 막들 사이의 거리는 약 10-20 nm이다.

내부 막으로부터 연장되고 매트릭스를 향해 연장하는 미토콘드리아 Cristae는 미토콘드리아 공동을 완전히 차단하지 않으며 그것을 채우는 매트릭스의 연속성을 위반하지 않는다.

미토콘드리아의 장축에 대한 Cristae의 방향은 세포마다 다릅니다. 오리엔테이션은 수직 (간, 신장) 크리스 태일 수 있습니다. 심장 근육에서, 세로 방향의 Cristae이 관찰됩니다. Crista는 손가락 모양의 프로세스를 분기하거나 형성 할 수 있으며 구부러지고 뚜렷한 방향을 갖지 못합니다 (그림 208). 원생 동물에서 단세포 조류는 고등 식물과 동물의 일부 세포에서 내막의 성장이 관 모양 (관상 Cristae)처럼 보입니다.

미토콘드리아 매트릭스는 미세한 균질 구조를 가지며, DNA 분자는 약 15-20 nm 크기의 과립 형태로 볼 (약 2-3 nm) 및 미토콘드리아 리보솜에서 수집 된 얇은 필라멘트의 형태로 검출된다. 매트릭스 중의 마그네슘 및 칼슘 염의 침착 물은 큰 (20-40 nm) 치밀한 과립을 형성한다.

미토콘드리아의 기능.

미토콘드리아는 유기 기질의 산화 및 ADP의 인산화 과정의 결과로 발생하는 ATP의 합성을 수행합니다.

탄수화물 산화의 초기 단계를 혐기성 산화 또는 해당 hyaloplasm에서 발생하며 산소의 참여가 필요하지 않습니다. 혐기성 에너지 생산 동안 산화 기질은 헥 소오스이며, 우선 포도당; 일부 박테리아는 펜 토스, 지방산 또는 아미노산을 산화시켜 에너지를 추출 할 수 있습니다.

포도당에서, C, H 및 O 원자 사이의 결합에 함유 된 잠재적 에너지의 양은 1 몰당 약 680 kcal (즉, 포도당 180 g)이다.

살아있는 세포에서,이 엄청난 양의 에너지는 단계적 공정의 형태로 방출되고, 수많은 산화 효소에 의해 제어되며, 연소시와 같이 화학 결합 에너지를 열로 전이시키는 것과 관련이 없지만, ATP 분자에서 거대 에너지 결합으로 전달되는데, 이는 방출 된 에너지를 사용하여 합성됩니다. ADP 및 인산염.

당분 해의 결과로 생성 된 트리 오스, 주로 피루브산은 미토콘드리아에서 추가 산화에 관여합니다. 이 경우 모든 화학 결합의 분리 에너지 사용이 발생하여 CO2가 방출되어 산소 소비와 대량의 ATP 합성이 발생합니다. 이러한 과정은 트리 카르 복실 산의 산화주기 및 전자 이동의 호흡 사슬과 관련이 있는데, 여기서 ADP 인산화 및 세포 "연료"및 ATP 분자의 합성이 일어난다 (도 209).

트리 카복실산 사이클 (크렙스 사이클 또는 시트르산 사이클)에서, 당분 해의 결과로 형성된 피루 베이트는 먼저 CO 2 분자를 잃고 아세테이트 (2- 탄소 화합물)로 산화되면서 코엔자임 A와 결합합니다. 6- 탄소 시트 레이트 (구연산)를 형성합니다. 이어서,이 6- 탄소 화합물의 4- 탄소 옥살 아세테이트로의 산화 사이클이 있고, 아세틸 코엔자임 A에 다시 결합한 후, 사이클이 반복된다. 이 산화 동안, 2 개의 CO 2 분자가 방출되고, 산화 동안 방출 된 전자는 수용체 코엔자임 분자 (NAD- 니코틴 아미드 아데닌 디 뉴클레오티드)로 전달되며, 이는 전자 전달 사슬에 이들을 추가로 포함한다. 따라서, 트리 카르 복실 산의 사이클에서 ATP 합성 자체는 없지만, 분자의 산화, 수용체로의 전자 이동 및 CO 2 방출이있다. 미토콘드리아 내에서 위에서 설명한 모든 사건은 매트릭스에서 발생합니다.

초기 기판의 산화는 CO 2 및 물의 방출로 이어지지 만, 연소시와 같이 열 에너지가 방출되지 않지만 ATP 분자가 형성된다. 이들은 산화와 직접 관련이없는 다른 단백질 그룹에 의해 합성됩니다. 내부 미토콘드리아 막, 큰 단백질 복합체, 효소, ATP 합성은 매트릭스를 들여다 보는 막의 표면에 있습니다. 전자 현미경에서는 소위“버섯”몸체 형태로 볼 수 있으며, 이는 매트릭스 표면을 보면서 막 표면을 완전히 정렬합니다. 몸은 다리와 머리가 있으며 지름은 8-9 nm입니다. 결과적으로, 산화 사슬 및 ATP 합성 효소 둘 다의 효소는 내부 미토콘드리아 막에 위치한다 (도 201b).

호흡 사슬은 미토콘드리아에서 에너지를 변환하는 주요 시스템입니다. 여기에서 호흡 사슬의 요소가 순차적으로 산화 및 복원되어 에너지가 작은 부분으로 방출됩니다. 이 에너지로 인해, 사슬의 세 지점에서 ATP는 ADP와 인산염으로 형성됩니다. 따라서, 산화 (전자 이동)는 인산화 (ADP + Fn → ATP)와 관련이 있으며, 즉 산화 적 인산화가 발생한다고한다.

전자 수송 동안 방출 된 에너지는 막 상에 양성자 구배 형태로 저장된다. 미토콘드리아 막에서 전자 이동 중에 호흡 사슬의 각 복합체는 유리에서 산화 에너지를 유도하여 매트릭스를 통해 막을 통해 양성자 (양전하)를 이동하여 막에서 막간 공간으로 이동하여 막의 전위차가 형성된다는 것을 알 수있었습니다. 부정적인-미토콘드리아 매트릭스의 측면에서. 전위차 (220mV)에 도달하면 ATP 합성 효소의 단백질 복합체가 양성자를 매트릭스로 다시 운반하기 시작하면서 한 형태의 에너지를 다른 형태의 에너지로 전환합니다. ADP와 무기 인산염으로부터 ATP를 형성합니다. 이것은 산화 과정과 합성, ADP의 인산화의 조합입니다. 기질이 산화되는 동안, 양성자가 내부 미토콘드리아 막을 통해 펌핑되는 동안, 이와 관련된 ATP 합성, 즉 산화 적 인산화가 일어난다.

이 두 프로세스는 분리 될 수 있습니다. 이 경우, 기판 산화뿐만 아니라 전자 이동이 계속되지만 ATP 합성은 일어나지 않습니다. 이 경우 산화 과정에서 방출 된 에너지는 열 에너지로 변환됩니다.

박테리아의 산화 인산화.

산화 적 인산화가 가능한 원핵 세포에서 트리 카복실산 사이클의 요소는 세포질에 직접 위치하며 호흡 사슬과 인산화 효소는 세포막과 관련이 있으며, 세포질 내부에 돌출부가 있으며 소위 메소 좀이 있습니다 (그림 212). 이러한 박테리아 메소 좀은 호기성 호흡 과정뿐만 아니라 일부 종에서도 세포 분열, 새로운 세포의 DNA 분포 과정, 세포벽 형성 등에 참여할 수 있습니다.

일부 박테리아의 메소 좀의 원형질막에서 산화 및 ATP 합성의 공액 공정이 수행됩니다. 진핵 세포의 미토콘드리아에서 발견 된 것과 유사한 구형 입자는 박테리아의 원형질막 분획에서 전자 현미경으로 발견되었다. 따라서, 산화 적 인산화가 가능한 박테리아 세포에서, 원형질 막은 진핵 세포의 내부 미토콘드리아 막과 유사한 역할을한다.

미토콘드리아 수가 증가합니다.

미토콘드리아는 특히 세포 분열 또는 세포의 기능적 부하가 증가함에 따라 그 수를 증가시킬 수있다. 미토콘드리아의 지속적인 갱신이 있습니다. 예를 들어, 간에서 미토콘드리아의 평균 수명은 약 10 일입니다.

이전 미토콘드리아의 성장과 분열을 통해 미토콘드리아 수가 증가합니다. 이 가정은 미토콘드리아를“바이오 블라스트”라는 용어로 묘사 한 Altman (1893)에 의해 처음 표현되었습니다. 생체 내 분열, 수축에 의해 긴 미토콘드리아가 더 짧은 분절로 단편화되는 것을 관찰 할 수 있으며, 이는 박테리아의 이분법 방법과 유사하다.

조직 배양의 살아있는 세포에서 미토콘드리아의 행동을 연구 할 때 분할에 의한 미토콘드리아 수의 실제 증가가 확립되었다. 세포주기 동안 미토콘드리아는 수 미크론으로 자른 다음 조각화되어 작은 몸으로 나뉩니다.

미토콘드리아는 서로 합쳐져서 미토콘드리아의 미토콘드리아 원리에 따라 곱할 수 있습니다.

미토콘드리아의 자동 생산.

2 막 소기관은 완전한 자동 재생 시스템을 갖추고 있습니다. 미토콘드리아 및 플라 스티드에는, 정보, 전달 및 리보솜 RNA 및 리보솜이 합성되는 DNA가 있으며, 이는 미토콘드리아 및 플라 스티드 단백질의 합성을 수행한다. 그러나 이러한 시스템은 자율적이지만 기능이 제한적입니다.

미토콘드리아의 DNA는 히스톤이없는 고리 형 분자이므로 박테리아 염색체와 유사합니다. 그들의 크기는 약 7 미크론이며, 16-19,000 뉴클레오티드 쌍의 DNA가 동물 미토콘드리아의 하나의 고리 분자에 들어갑니다. 인간의 경우, 미토콘드리아 DNA에는 16.5 천 np가 들어 있으며 완전히 해독됩니다. 다양한 물체의 미토콘드리아 DNA가 매우 균질하다는 것이 밝혀졌으며, 그 차이는 인트론과 전사되지 않은 부위의 크기에만 있습니다. 모든 미토콘드리아 DNA는 군집, 군집으로 구성된 여러 사본입니다. 따라서 쥐 간 중 하나의 미토콘드리아에는 1에서 50 개의 사이 클릭 DNA 분자가 포함될 수 있습니다. 세포 당 미토콘드리아 DNA의 총량은 약 1 %입니다. 미토콘드리아 DNA의 합성은 핵에서의 DNA 합성과 관련이 없습니다.

박테리아와 마찬가지로 미토콘드리아 DNA는 별도의 영역에서 수집됩니다-핵 크기는 직경이 약 0.4 미크론입니다. 긴 미토콘드리아에서는 1-10 개의 핵이있을 수 있습니다. 긴 미토콘드리아를 나눌 때, 핵종을 포함하는 섹션이 (세균의 이진 분열과 유사) 분리됩니다. 개별 미토콘드리아 뉴 클레오 이드의 DNA 양은 세포 유형에 따라 10 배 변동될 수 있습니다.

일부 배양에서, 미토콘드리아의 6 ~ 60 % 세포에서는 핵 종이 없으며, 이는 이들 소기관의 분열이 핵분열보다는 분열과 관련이 있다는 사실에 의해 설명 될 수 있습니다.

이미 언급했듯이 미토콘드리아는 서로 나누고 합칠 수 있습니다. 미토콘드리아가 서로 병합되면 내부 구성 요소의 교환이 발생할 수 있습니다.

미토콘드리아와 세포질의 rRNA와 리보솜은 크게 다르다는 것을 강조하는 것이 중요합니다. 세포질에서 80 년대 리보솜이 발견되면, 식물 세포의 미토콘드리아 리보솜은 70 년대 리보솜 (30 및 50 개 서브 유닛으로 구성되고, 원핵 세포의 특징적인 16 및 23s RNA를 포함 함)에 속하고, 더 작은 리보솜은 동물 세포 미토콘드리아 (약 50 년대)에서 발견된다.

미토콘드리아 리보솜 RNA는 미토콘드리아 DNA에서 합성됩니다. 리보솜의 미토 플라즈마에는 단백질의 합성이 있습니다. 그것은 박테리아의 단백질 합성을 억제하는 항생제 chloramphenicol의 작용하에 세포질 리보솜에 대한 합성과는 달리 중단됩니다.

미토콘드리아 게놈에서 22 개의 수송 RNA가 합성됩니다. 미토콘드리아 합성 시스템의 삼중 항 코드는 hyaloplasm에 사용 된 것과 다릅니다. 단백질 합성에 필요한 모든 구성 요소가 존재하는 것처럼 보이지만, 작은 미토콘드리아 DNA 분자는 모든 미토콘드리아 단백질을 인코딩 할 수 없으며 그중 일부만 코딩 할 수 있습니다. 따라서 15,000 np의 크기의 DNA 약 6x10 5의 총 분자량을 갖는 단백질을 암호화 할 수있다. 동시에, 미토콘드리아의 완전한 호흡기 앙상블 입자의 단백질의 총 분자량은 약 2x10 6의 값에 도달합니다.

산화 적 인산화 단백질 외에도 미토콘드리아에는 트리 카르 복실 산 사이클 효소, DNA 및 RNA 합성 효소, 아미노산 활성화 효소 및 기타 단백질이 포함된다는 것을 고려할 때, 이러한 수많은 단백질 및 rRNA 및 tRNA를 암호화하기 위해서는 유전자 정보의 양이 짧은 미토콘드리아 DNA 분자는 분명히 부족하다. 인간 미토콘드리아 DNA의 뉴클레오티드 서열을 해독하면 단지 2 개의 리보솜 RNA, 22 개의 전사 RNA, 및 총 13 개의 상이한 폴리펩티드 사슬을 암호화하는 것으로 나타났다.

현재 대부분의 미토콘드리아 단백질은 세포핵으로부터 유전자 제어되고 미토콘드리아 외부에서 합성되는 것으로 입증되었습니다. 대부분의 미토콘드리아 단백질은 시토 졸의 리보솜에서 합성됩니다. 이들 단백질은 외부 미토콘드리아 막의 수용체에 의해 인식되는 특별한 신호 서열을 갖는다. 이 단백질들은 그들 안에 삽입 될 수 있고 (퍼 옥시 좀 막과의 유사성을 참조) 내막으로 이동할 수 있습니다. 이러한 이동은 외부 및 내부 막의 접촉점에서 발생하며, 이러한 이동이 표시됩니다. 대부분의 미토콘드리아 지질은 세포질에서 합성됩니다.

이 모든 것은 미토콘드리아의 내생 생물 기원을 나타내며, 미토콘드리아는 진핵 세포와 공생하는 박테리아와 같은 유기체입니다.

촌 드림.

한 세포에서 모든 미토콘드리아의 총체를 연골종이라고합니다. 셀 유형에 따라 다를 수 있습니다. 많은 세포에서, 연골종은 세포질 전체에 균일하게 위치하거나 강렬한 ATP 지출 부위에 그룹으로 국한된 수많은 미토콘드리아로 구성되어 있습니다. 이 두 경우 모두, 미토콘드리아는 단독으로 기능하며, 협동 작업은 아마도 세포질의 일부 \u200b\u200b신호에 의해 조정될 수 있습니다. 작은 단일 흩어져있는 미토콘드리아 대신에 하나의 거대한 분 지형 미토콘드리아가 세포에 위치 할 때 완전히 다른 유형의 연골종이 있습니다.

이러한 미토콘드리아는 단세포 녹조류 (예 : 클로렐라)에서 발견됩니다. 그들은 복잡한 미토콘드리아 네트워크 또는 미토콘드리아 망상 (Reticulum miyochondriale)을 형성합니다. 화학 삼투 이론에 따르면, 외부 및 내부 막으로 구성된 거대한 분 지형 미토콘드리아 구조의 생물학적 의미는 ATP 합성이 분 지형 미토콘드리아의 내부 막 표면의 어느 지점에서나 일어날 수 있다는 것입니다. 이것에 대한 필요성이 있습니다.

거대한 분 지형 미토콘드리아의 경우, 내막의 어느 시점에서든 ATP 합성을 시작하기에 충분한 잠재력이 축적 될 수 있습니다. 이러한 위치에서, 미토콘드리아 레티 큘럼은 전기 도체로서 그러한 시스템의 먼 지점을 연결하는 케이블입니다. 미토콘드리아 망상은 클로렐라와 같은 작은 이동 세포뿐만 아니라 골격근의 근섬유와 같은 더 큰 구조 단위에도 매우 유용했습니다.

골격근은 많은 핵을 함유하고있는 근육 섬유 덩어리로 구성되어있는 것으로 알려져 있습니다. 이러한 근육 섬유의 길이는 40 미크론에 이르며 두께는 0.1 미크론입니다-이것은 많은 근섬유를 포함하는 거대한 구조이며, 동시에 모두 동시에 동 기적으로 수축합니다. 수축의 경우, 미토콘드리아가 z- 디스크 수준에서 제공하는 각 수축 단위 myofibril에 다량의 ATP가 전달됩니다. 골격근의 종 방향 초박형 부분에서 전자 현미경은 육종 근방에 위치한 미토콘드리아의 수많은 둥근 작은 부분을 보여줍니다. 근육 미토콘드리아는 작은 공이나 막대가 아니라, 거미줄 구조이며, 그 과정은 때때로 근육 섬유의 전체 직경을 가로 질러 분지되고 연장됩니다.

동시에, 미토콘드리아 분지는 근육 섬유의 각 근섬유를 둘러 싸서 근육 수축에 필요한 ATP를 공급합니다. 따라서, z- 디스크의 평면에서, 미토콘드리아는 전형적인 미토콘드리아 레티 큘럼을 나타낸다. 미토콘드리아 레티 큘럼의 이러한 층 또는 층은 각 육종에 대해 2 회 반복되며, 전체 근육 섬유는 미토콘드리아 레티 큘럼의 수천 개의 횡 "층"층을 갖는다. 근섬유를 따르는 "바닥"사이에는 이들 미토콘드리아 층을 연결하는 사상 미토콘드리아가있다. 따라서, 전체 부피의 근육 섬유를 통과하는 미토콘드리아 레티 큘럼의 3 차원 사진이 생성되었다.

또한, 미토콘드리아 레티 큘럼의 분지와 필라멘트 성 종 방향 미토콘드리아 사이에는 특별한 인테르 미토콘드리아 화합물 또는 접촉 (MMC)이 있다는 것이 확립되었다. 이들은 미토콘드리아와 접촉하는 외부 미토콘드리아 외막에 밀접하게 인접하여 형성되며,이 구역의 막간 공간 및 막은 증가 된 전자 밀도를 갖는다. 이러한 특별한 형성을 통해, 이웃 미토콘드리아와 미토콘드리아 레티 큘럼의 기능적 결합이 단일의 협력 에너지 시스템으로 일어난다. 근육 섬유의 모든 근섬유는 전체 길이를 따라 동 기적으로 감소 하므로이 복잡한 기계의 어느 부분에서나 ATP의 공급도 동 기적으로 발생해야하며, 수많은 분 지형 미토콘드리아 도체가 서로 연결된 경우에만 발생할 수 있습니다 연락처 사용.

intermitochterial contact (MMK)가 미토콘드리아의 에너지 연합에 관여한다는 사실은 심근 세포, 심장 근육 세포에서 가능했습니다.

심장 근육 세포의 연골종은 분지 구조를 형성하지 않지만 근섬유 사이에 특별한 질서없이 위치한 많은 작은 길쭉한 미토콘드리아로 나타납니다. 그러나 모든 인접한 미토콘드리아는 골격근에서와 같은 유형의 미토콘드리아 접촉을 통해 서로 합류합니다. 수는 매우 큽니다. 평균적으로 미토콘드리아 당 미토콘드리아를 단일 체인으로 묶는 미토콘드리아 당 2-3 MMC가 있습니다. 사슬 (Streptio mitochondriale)은 별도의 미토콘드리아입니다.

심장 세포의 의무적 구조 인 intermitochondrial contact (MMC)는 모든 척추 동물의 심실과 심방의 포유류, 조류, 파충류, 양서류 및 뼈 물고기에서 발견되었습니다. 또한, 일부 곤충과 연체 동물의 심장 세포에서 MMC가 발견되었지만 (더 적은 수로) 발견되었습니다.

심근 세포에서 MMC의 양은 심장의 기능적 부하에 따라 다릅니다. MMC의 수는 동물의 신체 활동이 증가함에 따라 증가하고 반대로 심장 근육의 부하가 감소하면 MMC의 수가 급격히 감소합니다.